Lexikon der Biologie: Zellskelett
Zellskelett, Cytoskelett, zusammenfassende Bezeichnung für alle Protein-Filamente (Faserproteine, Skleroproteine), welche die innere Architektur des Cytoplasmas bei der Eucyte, der Zelle der Eukaryoten (nach neueren Erkenntnissen zum Teil auch bei der Protocyte [ vgl. Infobox ], der Zelle der Prokaryoten) bestimmen. Ebenso wichtig wie die stabilisierende Funktion ist die Rolle des Zellskeletts bei der Änderung der Zellform. Von Natur aus ist das Zellskelett dynamisch – je nach dem physiologischen Zustand der Zelle. Es besteht bei Eucyten im wesentlichen aus 3 Komponenten: 1) Die dicksten Elemente des Zellskeletts bilden mit 25 nm Durchmesser die Mikrotubuli, Komplexe aus α,β-Tubulin-Dimeren (Tubulin) aufgebauter Quartärstrukturen. Die beiden Komponenten besitzen GTPase-Funktion (Guanosintriphosphatasen), die zur Polymerisation (Polymere) der α/β-Heterodimere zu den Protofilamenten notwendig ist. Für die Initiation der Assemblierung ist ein drittes Tubulinderivat, γ-Tubulin, erforderlich. Die aus 13 Protofilamenten aufgebauten Röhren der Mikrotubuli sind die charakteristischen Strukturelemente der Centriolen, Cilien und Geißeln sowie der Kernteilungsspindel (Spindelapparat). Sie haben einen Durchmesser von 24 nm und können im Elektronenmikroskop erkannt werden. 2) Die 10 nm-Filamente oder intermediären Filamente (wegen ihres zwischen den Mikrotubuli und Actinfilamenten liegenden Durchmessers) umfassen verschiedene, meist auf ganz bestimmte Zelltypen begrenzte Gruppen, z.B. kommen Cytokeratinfilamente (Tonofilamente; Tonofibrillen) in Epithelzellen und Zellen epithelialer Herkunft (Epithel) vor, Desminfilamente (Desmin) in Muskelzellen, Vimentinfilamente (Vimentin) in Mesenchymzellen (Mesenchym; und vielen Zellkulturen), Neurofilamente in Neuronen (Nervenzelle), Gliafilamente in Gliazellen, Lamine in allen Zellen. Die relative Molekülmasse der einzelnen Untereinheiten der 10 nm-Filamente liegt im allgemeinen zwischen 40.000 und 70.000. Die Untereinheiten besitzen in ihrer Mitte einen α-Helix-Bereich (Alpha-Helix). Cytokeratine inserieren sehr häufig an Desmosomen. Desminfilamente sind Bestandteile der Z-Scheiben (Z-Streifen) quergestreifter Muskulatur ( Muskulatur ). Die Funktionen der 10 nm-Filamente sind im Detail noch weitgehend unbekannt. Sie geben der Zelle Form und Festigkeit. Wegen ihrer Gewebespezifität werden die 10 nm-Filamente als diagnostische Marker von Tumorzellen (Tumor, Tumormarker) herangezogen (Krebs). Mit den entsprechenden spezifischen Antikörpern kann man mit Hilfe der indirekten Immunfluoreszenz (Fluoreszenzmikroskopie) Karzinome, deren gewebliche Abstammung unklar ist, gegeneinander abgrenzen, da die Tumorzellen den Filamenttyp ihrer Ursprungszelle beibehalten. 3) Die weit verbreitet vorkommenden Actinfilamente (Durchmesser 6 nm; „Mikrofilamente“) stellen Doppelfilamente aus 2 helikal angeordneten Reihen globulärer Untereinheiten (relative Molekülmasse 42.000) dar. Neben ihrer Bedeutung als Komponenten zellulärer Bewegungssysteme (z.B. Muskelbewegung [Muskelkontraktion], amöboide Bewegung, Plasmaströmung, Chloroplastenbewegungen) findet man Actinfilamente häufig im corticalen Cytoplasma vieler Zellen. Auch Zellausstülpungen werden häufig durch Actinfilamente stabilisiert (z.B. Mikrovilli im Bürstensaum [Mikrovillisaum] des Dünndarmepithels [Darmepithel]). Die Stereocilien (z.B. an den sog. Haarzellen der Cochlea im Innenohr; mechanische Sinne II ) werden durch Bündel von Actinfilamenten versteift. Als sog. Streßfasern (stress fibers) finden sich Bündel von Actinfilamenten im Cytoplasma vieler Zellkultur-Zellen. 4) In den Sarkomeren des Muskels kommt eine riesiges, Fasern bildendes Proteinfilament vor, das Titin. Es ist mit Actin- und Myosinfilamenten des Muskels assoziiert und wahrscheinlich an der Bildung und Erhaltung der Struktur des Sarkomers beteiligt. – Insgesamt tragen mehr als 850 verschiedene Proteintypen als strukturelle oder funktionelle Komponenten zum Bau des Zellskeletts bei (z.B. die Polymerisation verhindernde Proteine, fragmentierende Proteine, Bündelbildung bewirkende Proteine, Gel bildende Proteine, kontraktionsfördernde Proteine), mehr als 350 Proteine werden zu den Motorproteinen gerechnet. Actin-bindende Proteine (Tab.), Ankyrin, Dynein, Dystrophin, Evolution der Eucyte, Fodrin, Gravitationsbiologie, Kinesine, Lokalisierung von mRNA, Mikrotrabekularsystem, Nebulin, Palladin, Polplasma, Signaltransduktion, Skeletin, sliding-filament-Mechanismus, Telethonin.
B.L./S.Kl.
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