Kollagen, Collagen, zu den Skleroproteinen (Gerüstproteinen) zählendes wasserunlösliches Protein, das mit 25 bis 30 % das am häufigsten auftretende Protein des tierischen Organismus ist. K. findet sich in den Fibrillen und in der Interzellularsubstanz der Bindegewebe, es ist Bestandteil von Sehnen, Häuten, Knorpel, Schuppen und Gefäßwänden. Als Hauptaminosäuren kommen Glycin (35 %), Alanin (11 %), Prolin (12 %) und Hydroxyprolin (9 %) vor, bemerkenswert ist weiterhin der Gehalt an Hydroxylysin und 1 bis 2 % Kohlenhydraten. Schwefelhaltige Aminosäuren sind nur im K. der Wirbellosen enthalten. Basisstruktur der K. sind stäbchenförmige Tropokollagenmoleküle mit einer Länge von 3000 nm und einem Durchmesser von 1,5 nm sowie einer relativen Molekülmasse von 300 kD. Die Tropokollagene des Knorpels bestehen aus drei identischen Polypeptidketten, die mit drei Aminosäureresten je Windung linksgängige, gestreckte Helices bilden ( vgl. Abb. ). Aufgrund bestimmter, sich wiederholender Sequenzen erfolgt eine Verdrillung der Einzelketten zu einer rechtsgängigen Super- oder Tripelhelix. Die Helixstrukturen lagern sich zu Fibrillen zusammen mit einem Durchmesser von bis zu 500 nm. Innerhalb dieser Fibrillen sind die zueinander parallelen Einzelmoleküle um ein Viertel ihrer Länge gegeneinander versetzt, wodurch das typische Querstreifenmuster der Kollagenfibrille zustande kommt. Der Abstand der Streifen liegt je nach Kollagentyp zwischen 60 und 70 nm. Durch Erhitzen der wässrigen Lösung wird die Tripelhelixstruktur der K. zerstört, die erkaltete Lösung erstarrt gelartig zu Gelatine.

Kollagen: Die linksgängige Kollagen-Helix ist steiler und schmaler als eine rechtsgängigeα-Helix. Drei linksgängige Kollagen-Helices bilden eine superspiralisierte, rechtsgängige Tripelhelix. Dies ist der Grund, warum fast jede dritte Aminosäure Glycin ist: Ihr Rest ist stets zur Mitte der Tripelhelix orientiert, da Wasserstoff als einziger Rest klein genug ist, die Bildung dieser Dreierhelix nicht zu stören.