Myoglobin, ein im Muskel besonders konzentriertes Sauerstoff bindendes Protein. M. besteht aus einer Peptidkette von 153 Aminosäuren. Die Raumstruktur ist gekennzeichnet durch acht Helices, die untereinander durch kurze Peptidsequenzen verbunden sind. Von den 153 Aminosäuren sind 121 Bestandteil der Helices, deren Länge zwischen sieben und 26 Aminosäuren variiert. Das Häm ist in eine hydrophobe Tasche eingebettet. Der fünfte Ligand des Häm ist ein His⁸⁷, das so genannte proximale Histidin (im Unterschied zu His⁵⁸, dem distalen Histidin). Im Oxy-M. befindet sich das Fe²⁺ außerhalb der Pophyrinebene in Richtung des proximalen His orientiert und ist durch Sauerstoff (O₂) koordinativ abgesättigt, wobei das distale His eine Wasserstoffbrücke zum Sauerstoff ausbildet. M. ist strukturell und funktionell dem Hämoglobin ähnlich und für den Sauerstofftransport im Muskel zuständig. Da die Affinität des O₂ zum M. größer ist als zum Hämoglobin, wird der Sauerstoff des Blutes an das M. abgegeben. Während das Fe²⁺-haltige M. purpurrot gefärbt ist, führt eine Oxidation des Eisens zum Fe³⁺ zum nicht mehr O₂-bindenden, braun gefärbten Metmyoglobin. Besonders reich an M. sind die Herzmuskeln tauchender Meeressäuger (Wale, Robben, Seehunde), aber auch die Flugmuskeln von Vögeln.