Alte DNA: Mammuts hatten kälteangepasstes Hämoglobin
© Penn State University (Ausschnitt)
Ein umfangreiches Maßnahmenpaket sicherte den Mammuts das Überleben in den arktischen Tundren: Die Evolution bescherte ihnen nicht nur einen dicken Pelz und kleine Ohren, sondern offenbar auch eine winterharte Sauerstoffversorgung. Ihr Hämoglobin – das für den Sauerstofftransport zuständige Protein – konnte auch bei besonders niedrigen Temperaturen noch Sauerstoff an die Muskeln abgeben, berichten jetzt Forscher um Kevin Campbell von der University of Manitoba in Winnipeg.
Die Wissenschaftler haben aus erhaltener Mammut-DNA die Gensequenz für Hämoglobin isoliert und sie anschließend gentechnisch wiederaufleben lassen. Dazu montierten sie den fraglichen Abschnitt in das Erbgut von Bakterien der Art Escherichia coli, die das Protein nun in Mengen herstellten, die sich von Campbells Team bequem experimentell untersuchen ließen.
Dank der kälteresistenten Variante konnten die eiszeitlichen Rüsseltiere offenbar ihre Körpertemperatur stärker absinken lassen, als dies ihren afrikanischen oder asiatischen Verwandten möglich wäre. Denn üblicherweise nimmt die Fähigkeit des Hämoglobins, die Muskeln zu versorgen, mit sinkenden Temperaturen rapide ab. Der Grund dafür ist, dass es seine Sauerstofffracht immer fester an sich bindet. Wie Campbell und Kollegen beobachteten, führen die Unterschiede in der Gensequenz dazu, dass das Mammut-Hämoglobin den Sauerstoff schwächer an sich bindet. Infolgedessen erlaubte es den Tieren, tiefere Temperaturen zu tolerieren.
Die von den Wissenschaftlern ins Visier genommene Gensequenz unterschied sich an lediglich drei Stellen von der eines asiatischen Elefanten, die als engste lebende Verwandte der Mammuts gelten. Sie hatten es zuvor aus dem Gewebe eines 43 000 Jahre alten Wollhaarmammuts (Mammuthus primigenius) aus Sibirien extrahiert. Wie Campbell mitteilt, plant seine Forschergruppe noch weitere eiszeitliche Proteine einer ähnlichen Prozedur zu unterziehen. Wie sich diese Proteinvarianten im Organismus tatsächlich verhielten, lässt sich aber womöglich erst dann sagen, wenn die entsprechenden Gensequenzen anderen Säugetieren – etwa einer Maus – einpflanzt werden. (jd)
Die Wissenschaftler haben aus erhaltener Mammut-DNA die Gensequenz für Hämoglobin isoliert und sie anschließend gentechnisch wiederaufleben lassen. Dazu montierten sie den fraglichen Abschnitt in das Erbgut von Bakterien der Art Escherichia coli, die das Protein nun in Mengen herstellten, die sich von Campbells Team bequem experimentell untersuchen ließen.
Dank der kälteresistenten Variante konnten die eiszeitlichen Rüsseltiere offenbar ihre Körpertemperatur stärker absinken lassen, als dies ihren afrikanischen oder asiatischen Verwandten möglich wäre. Denn üblicherweise nimmt die Fähigkeit des Hämoglobins, die Muskeln zu versorgen, mit sinkenden Temperaturen rapide ab. Der Grund dafür ist, dass es seine Sauerstofffracht immer fester an sich bindet. Wie Campbell und Kollegen beobachteten, führen die Unterschiede in der Gensequenz dazu, dass das Mammut-Hämoglobin den Sauerstoff schwächer an sich bindet. Infolgedessen erlaubte es den Tieren, tiefere Temperaturen zu tolerieren.
Die von den Wissenschaftlern ins Visier genommene Gensequenz unterschied sich an lediglich drei Stellen von der eines asiatischen Elefanten, die als engste lebende Verwandte der Mammuts gelten. Sie hatten es zuvor aus dem Gewebe eines 43 000 Jahre alten Wollhaarmammuts (Mammuthus primigenius) aus Sibirien extrahiert. Wie Campbell mitteilt, plant seine Forschergruppe noch weitere eiszeitliche Proteine einer ähnlichen Prozedur zu unterziehen. Wie sich diese Proteinvarianten im Organismus tatsächlich verhielten, lässt sich aber womöglich erst dann sagen, wenn die entsprechenden Gensequenzen anderen Säugetieren – etwa einer Maus – einpflanzt werden. (jd)
Schreiben Sie uns!
1 Beitrag anzeigen