Gesunde Zellen besitzen ein Netzwerk aus Aktinfasern, das die Form der Zelle stabilisiert und als Transportsystem für die von der Zelle ausgeschiedenen Proteine dient. Rote Blutkörperchen haben kein solches Sekretionssystem, und die stabilisierenden Aktinfasern konzentrieren sich nahe der Zellmembran. Infiziert der Malariaerreger Plasmodium die Zelle, baut er sich deswegen sein eigenes Transportsystem, um Proteine wie PfEMP1 (Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein 1) in die Membran einzubauen, das die Wirtszelle an den Blutgefäßwänden verankert.
Transportapparat von Plasmodium Rekonstruktion aus dem Inneren einer infizierten roten Blutzelle auf der Basis eines Kryo-Elektronentomogramms. In Hellblau sind die Maurerschen Spalten und zugehörige Vesikel zu sehen, in Dunkelblau die Membran der Zelle. In Gold das Netzwerk der Aktinfilamente, die beide verbinden. Im Experiment sind etwa 70 Prozent aller Vesikel an die Aktinfasern gebunden, ein wichtiges Indiz für deren Schlüsselrolle beim Transport.
Verantwortlich dafür ist möglicherweise ein Abbauprodukt des Hämoglobins, das sich bei Sichelzellenanämie in großen Mengen bildet. Das mutierte Hämoglobin ist deutlich empfindlicher gegen Oxidation zu Methämoglobin und schließlich zu Hämichrom, das in mutierten Blutzellen mehr als zehnmal so häufig vorkommt wie in gesunden. Während Hämoglobin und Methämoglobin das Zellskelett stabilisieren, ist bekannt, dass Hämichrom die Bindung von Aktin an andere Bestandteile des Zellskeletts stört. Die Forscher vermuten deswegen, dass das Hämichrom für das abnorme Transportsystem bei befallenen Zellen verantwortlich ist und so verhindert, dass Proteine wie PfEMP1 in die Zellmembran gelangen. Die Wirtszellen gelangen mit dem Blutkreislauf in die Milz und werden dort samt Erreger vernichtet. (lf)
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