Lexikon der Biologie



Immunglobuline



Schematische Darstellung eines IgG-Antikörpermoleküls.

Die Struktur der Immunglobuline wurde Anfang der 1960er Jahre von G.M. Edelman und R.R. Porter aufgeklärt. Dies war u.a. dadurch möglich, daß man große Mengen einheitlicher Immunglobuline aus Myelomen gewinnen konnte – Tumoren, die sich von transformierten Lymphocyten herleiten (Myelomproteine). Die großen H-Ketten (schwere Ketten) bestehen aus 1 variablen Region am Aminoende (VH) und 3 konstanten Bereichen (CH1-CH3). Zwischen CH1 und CH2 befindet sich eine Gelenkregion. Die L-Ketten (leichte Ketten) bestehen ebenfalls aus 1 variablen Anteil am Aminoende (VL) und 1 konstanten Molekülbereich (CL). Innerhalb der variablen Domänen gibt es bei den L-Ketten 3 und bei den H-Ketten 4 sog. hypervariable Regionen. Das sind diejenigen Bereiche, in denen die Aminosäuresequenzen bei Antikörpern unterschiedlicher Spezifitäten besonders stark variieren können. Innerhalb der CH2-Abschnitte befinden sich eine Oligosaccharidseitenkette sowie eine Komplementbindungsstelle. Disulfidbindungen (S-S) gibt es innerhalb der einzelnen Ketten, zwischen L- und H-Ketten und im Bereich der Gelenkregion zwischen den beiden H-Ketten. Durch Papainspaltung (Papain) in der Gelenkregion wird das Molekül in 1 Fc-Fragment (c = crystallizable; Fc) und 2 Fab-Fragmente (ab = antigen binding) zerlegt.

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