Acyl-Carrier-Protein, ACP, ein kleines, saures, hitzebeständiges, globuläres Protein, das Bestandteil des Fettsäuresynthesekomplexes von E. coli und anderen Bakterien, Hefe und Pflanzen ist. Es ist Träger der während der Fettsäurebiosynthese gebildeten Fettsäurekette. Die Primärstruktur des aus 77 Aminosäuren bestehenden ACP aus E. coli ist bekannt; Mr 8,8kDa. Das schwefelfreie Protein ist über die Hydroxylgruppe seines Serins 36 als Phosphatester mit dem SH-tragenden Phosphopantethein verbunden. Alle während der Fettsäurebiosynthese entstehenden Acylreste sind als Thioester an die SH-Gruppe dieser prosthetischen Gruppe gebunden. Die Mr der bisher isolierten ACP liegen zwischen 8,6kDa (Clostridium butyricum) und 16kDa (Hefe).
Synthetisches apo-ACP-Protein mit der Sequenz 1-74 des E. coli-ACP, dem anschließend mittels der holo-ACP-Synthase (EC 2.7.8.7) die prosthetische Gruppe eingebaut wurde, ist biologisch so aktiv wie das natürliche holo-ACP.