Adrenorezeptoren, adrenerge Rezeptoren, membranständige Rezeptoren für Adrenalin und Noradrenalin. Die beiden Catecholamine vermitteln ihre Wirkungen über α₁-, α₂-, β₁- und β₂-A. Die α₁-A. aktivieren ein G-Protein der G_P-Familie, das Phosphatidylinosit-spezifische Phospholipase C aktiviert. Als sekundäre Botenstoffe werden Inosit-1,4,5-triphosphat (IP₃) und Diacylglycerin (DAG) gebildet. Während IP₃ aus dem endoplasmatischen Reticulum Ca²⁺ freisetzt, aktiviert DAG die Protein-Kinase C, die wiederum spezifische Zielproteine phosphoryliert. α₂-A. aktivieren ein G-Protein der G_i-Familie, das entweder die Adenylat-Cyclase hemmt, oder die Wahrscheinlichkeit erhöht, dass spannungsabhängige K⁺-Kanäle geöffnet sind bzw. die Wahrscheinlichkeit verrringert, dass spannungsabhängige Ca²⁺-Kanäle geöffnet sind. β₁- und β₂-A. aktivieren ihrerseits das G_S-Protein, das die Adenylat-Cyclase stimuliert. Das daraufhin gebildete cAMP aktiviert die Protein-Kinase A mit weiterführenden Phosphorylierungen von zusätzlichen Zielproteinen. Die pharmakologischen Eigenschaften deuten darauf hin, dass es nicht nur je einen α₁- und α₂-A. gibt, sondern von beiden Typen je drei leicht verschiedene Formen (durch tiefgesetzte Buchstaben A, B und C gekennzeichnet). Ein dritter β-A., β₃-A. genannt, ist ebenfalls an G_S gekoppelt. Der menschliche β₁-A. besteht aus einer Peptidkette mit 477 Aminosäurebausteinen, die – wie bei allen G-Protein-gekoppelten Rezeptoren – siebenmal die Membran durchspannt (G-Protein-gekoppelte-Rezeptoren). Die sieben Transmembran-Domänen sind nicht nebeneinander gereiht, sondern taschenartig geordnet, wobei kleine Liganden, wie die Catecholamine innerhalb dieser Tasche gebunden werden, während an der Bindung großer Neuropeptide auch extrazelluläre Abschnitte Anteil haben. Für die Bindung von Noradrenalin sind ein Asp-Rest der Transmembran-Helix 3, zwei Ser-Reste der Transmembran-Helix 5 und ein Phe-Rest der Transmembran-Helix 6 beteiligt. Der N-terminale Bereich ragt in den Extrazellulärraum, der C-terminale Abschnitt in den Intrazellulärraum. Bei der Rezeptoraktivierung durch einen Agonisten bindet das G-Protein G_S an seine cytoplasmatische Oberfläche, speziell an die dritte intrazelluläre Schleife. [T. Frielle et al. TINS 11 (1988) 321; A.G. Gilman Annu. Rev. Biochem. 56 (1987) 615.]