homologe Proteine, durch divergente Evolution aus einem gemeinsamen Vorläufer entstandene Proteine mit meist großen Übereinstimmungen in ihrer Primär- und Tertiärstruktur. H. P. sind z. B. Cytochrome, Hämo- und Myoglobine, Ferredoxine (hämfreie Eisenproteine), Fibrinopeptide, Immunglobuline, Peptidhormone (z. B. Insulin und Hypophysenhormone), Schlangengifttoxine und Enzyme, wie die Serinproteasen des Pankreas (Trypsin, Chymotrypsin, Elastase) und der Blutgerinnung (z. B. Thrombin, Plasmin) und die Lactat-Dehydrogenase. Als Beispiel für Homologien in der Primärstruktur sind in der Tabelle die Partialsequenzen um die katalytisch wichtigen Aminosäurereste verschiedener Serinproteasen aufgelistet. Abb. 1 gibt einen Vergleich der Primärstrukturen und der Lage der Disulfidbrücken des Trypsins, α-Chymotrypsins, Thrombins und der Elastase wider. Dass sich die Strukturhomologie auch in der Konformation der Polypeptidketten widerspiegelt, wird in Farbtafel für α-Chymotrypsin und Elastase gezeigt. Obwohl nur etwa 40 % der Aminosäuren beider Proteine homolog, d. h. identisch sind, ergibt sich eine ähnliche räumliche Faltung. Darüber hinaus werden die Positionen 57, 102 und 195 bei beiden Molekülen von den wichtigen Aminosäuren Histidin, Asparaginsäure und Serin eingenommen.

Abb. 1. homologe Proteine. Vergleich der Primärstrukturen und der Lage der Disulfidbrücken von vier Serinproteasen. A bis G bezeichnet die homologen Disulfidbrücken.

Abb. 2. homologe Proteine. Konformation der Polypeptidkette (n) von zwei homologen Pankreasenzymen α-Chymotrypsin (oben) und Elastase (unten).

Tab. homologe Proteine. Sequenzbereiche homologer proteolytischer (A) und esterolytischer (B) Enzyme aus der Umgebung des aktiven Serinrests (Ser*).