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Lexikon der Biologie: Glutamat-Dehydrogenase

Glutamat-Dehydrogenasew, Glutaminsäure-Dehydrogenase, Abk. GLDH, ausschließlich in den Mitochondrien, vor allem in den Leberparenchymzellen (Leber), lokalisiertes Enzym, das die NAD+-abhängige Dehydrierung von Glutamat (Glutaminsäure) zu α-Ketoglutarat und Ammoniak, aber auch die für die Bildung von Glutamat wichtige Umkehrreaktion katalysiert ( vgl. Abb. ). Da die Aminogruppen vieler Aminosäuren durch Transaminierungs-Reaktionen (Transaminierung) zur Aminogruppe von Glutamat umgewandelt werden können, erfolgt durch den von Glutamat-Dehydrogenase katalysierten Abbau letztlich eine Freisetzung der aus verschiedenen Aminosäuren stammenden Aminogruppen als Ammoniak (katabolische Funktion von Glutamat-Dehydrogenase). Anabolische Funktion hat sie bei der Synthese von Glutamat aus α-Ketoglutarat mit Hilfe des bei der Stickstoffixierung entstehenden Ammoniaks bzw. als Reaktion der Ammoniakassimilation (Ammoniumassimilation) oder Ammoniak-Entgiftung (Ammoniak). Ein Anstieg der GLDH-Aktivitäten im Serum gilt als sicheres Zeichen von Leberzellnekrosen. Desaminierung, Enzymmuster (Abb.), Leitenzyme, organspezifische Enzyme; Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
).



Glutamat-Dehydrogenase

Glutamat-Dehydrogenase-Reaktion

  • Die Autoren
Redaktion

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