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Lexikon der Biologie: Glykogen-Phosphorylase

Glykogen-Phosphorylase w, 1,4-α-D-Glucan:Orthophosphat-α-D-Glucosyltransferase, ein Enzym, das den Abbau von Glykogen (Abb.) durch Phosphorolyse katalysiert. Glykogen-Phosphorylase wirkt dabei wiederholt auf die nichtreduzierenden Enden der Seitenketten von Glykogen ein – bis zu einer Stelle, die noch 4 Glucosereste von einem (α1→6)-Verzweigungspunkt entfernt liegt. Ein weiterer Abbau kann erst nach Einwirkung eines sog. debranching-Enzyms, der Oligo-(α1→6)→(α1→4)-Glucan-Transferase erfolgen. Als essentieller Cofaktor wird Pyridoxalphosphat benötigt. Die Glykogen-Phosphorylase spielt eine Rolle bei der intrazellulären Mobilisierung von Glykogenvorräten (Glykogenabbau). Sie wird über eine reversible Phosphorylierung und allosterische Mechanismen reguliert: a) Regulation der Glykogen-Phosphorylase in Skelettmuskelzellen (Myocyten): Im Skelettmuskel kommt Glykogen-Phosphorylase in 2 Formen vor, einer katalytisch aktiven Form, der Phosphorylase a (Ser-Rest in Position 14 phosphoryliert), und einer normalerweise inaktiven Form, Phosphorylase b, die im ruhenden Muskel überwiegt (Ser-Rest nicht phosphoryliert). Durch Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung können die beiden Formen ineinander umgewandelt werden. Diese Umwandlungen werden durch Phosphorylase-a-Phosphatase bzw. Phosphorylase-b-Kinase katalysiert. Die Einstellung des Verhältnisses Phosphorylase a/Phosphorylase b erfolgt über das Hormon Adrenalin, durch das eine Aktivierungskaskade ausgelöst wird. Der hormonellen Regulation überlagert ist eine schnellere allosterische Regulation von Phosphorylase b: wenn die ATP-Konzentration in der Zelle sinkt und der AMP-Spiegel steigt (z.B. bei intensiver Muskelarbeit), wird Phosphorylase b sehr rasch (innerhalb von Millisekunden) allosterisch aktiviert. Die hormonelle Aktivierung durch Phosphorylierung erfolgt dagegen längerfristig (im Bereich von Sekunden bis Minuten) und ist vom Verhältnis AMP zu ATP unabhängig. Im Muskel gibt es noch eine dritte Art der Regulation: Calcium, das intrazelluläre Signal für die Muskelkontraktion, ist ebenfalls ein allosterischer Aktivator für Phosphorylase-b-Kinase. Ein Anstieg der intrazellulären Ca2+-Konzentration beschleunigt die Umwandlung von Phosphorylase b in Phosphorylase a.
b) Regulation der Glykogen-Phosphorylase in der Leber: Die Glykogen-Phosphorylase der Leber ähnelt der des Muskels. Die hormonelle Regulation erfolgt jedoch über Glucagon, das eine Aktivierungskaskade auslöst, so daß Glykogen abgebaut und Glucose ins Blut ausgeschüttet wird. Insulin dagegen wirkt hemmend auf Glykogen-Phosphorylase und damit den Glykogenabbau. Die allosterische Regulation erfolgt über Glucose: steigt die Konzentration von Glucose im Blut an, tritt diese in die Hepatocyten (Leberzellen) ein und bindet an das regulatorische Zentrum von Phosphorylase a. Dies führt zu einer Konformationsänderung, so daß die Ser-Reste für Dephosphorylierung durch Phosphorylase-a-Phosphatase zugänglich werden. Glykogen-Phosphorylase a fungiert so als Glucose-Sensor der Leber und verlangsamt bei hohem Blutglucosespiegel (Blutzucker) den Glykogenabbau. Myopathie.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg

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