Immunglobulin-Superfamilie, Ig-Superfamilie, Familie von Proteinen, die eine oder mehrere Immunglobulin-Domänen aufweisen ( vgl. Abb. ). Diese Domäne – benannt nach dem ersten Protein, bei dem sie beschrieben wurde – weist bei den Mitgliedern der Familie ein einheitliches Bauprinzip auf: 2 annähernd parallele β-Faltblattstrukturen aus 3 bzw. 4 antiparallelen Strängen, die durch glycinreiche Schlaufen miteinander verbunden sind. Die mittleren Segmente der β-Faltblattstrukturen sind durch eine Disulfidbindung miteinander verknüpft. Je nach ihrer Ähnlichkeit mit der variablen Region oder mit der konstanten Region des Immunglobulins werden die Ig-Domänen in V-ähnlich und C-ähnlich unterschieden. V-ähnliche Domänen besitzen eine zusätzliche Schlaufe, und der Abstand zwischen den beiden Cystein-Molekülen (Cystein) der Disulfidbrücke ist größer. Die Mitglieder der Immunglobulin-Superfamilie vermitteln nicht-enzymatische Oberflächenerkennung, zum Teil mit immunologischer Relevanz (Immunglobuline selber, T-Zell-Rezeptoren, Histokompatibilitäts-Antigene der Klassen I und II, β2-Mikroglobulin, LFA3 [LFA], Fc-Rezeptoren, der Poly-Immunglobulin-Rezeptor, CD4, CD8 [CD-Marker]). Es werden aber auch Moleküle außerhalb des Immunsystems gefunden, die zur Immunglobulin-Superfamilie zählen, wie z.B. das neuronale Zelladhäsions-Molekül N-CAM, das Myelin-assoziierte Antigen und das carcinoembryonale Antigen. Die Länge der cytoplasmatischen Regionen liegt zwischen 3 und 543 Aminosäuren. Immunglobulin-Gen-Rearrangement.



Immunglobulin-Superfamilie



Mitglieder der Immunglobulin-Superfamilie. Immunglobulin-ähnliche Moleküle sind auf der Zelloberfläche dargestellt. Die Immunglobulin-Domänen sind als Kreise mit V- oder C-Ähnlichkeit abgebildet.