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Lexikon der Biologie: Spasmin

Spasmin s [von *spasm- ], kontraktile Filamente bildendes, globuläres Protein mit der relativen Molekülmasse 20.000, das – reich an Serin und sauren Aminosäureresten, arm dagegen an aromatischen Aminosäuren – in seiner Aminosäurezusammensetzung sehr dem Troponin C des Muskels ähnelt und wie dieses eine hohe Bindungsaffinität zu Calcium-Ionen (Calcium) hat. Es findet sich als wesentlicher Bestandteil in den Spasmonemen vieler Wimpertierchen. 2 geringfügig unterschiedliche Komponenten, das Spasmin A und Spasmin B, lagern sich linear zu 2–4 nm dicken Filamenten unbekannter räumlicher Struktur und diese wieder zu dickeren Filamentbündeln, den Spasmonemen, zusammen. Letztere zeichnen sich durch eine gummiartige Elastizität aus (passive elastische Dehnung bis zum 4fachen der ursprünglichen Länge) und vermögen sich einerseits unter Bindung von Ca2+-Ionen (1,7 g Ca2+/kg Spasmin bei 10–8–10–6 Mol/l Ca2+) ohne ATP-Verbrauch aktiv zu verkürzen, bei Ca2+-Entzug (10–6 → 10–8 Mol/l Ca2+) aber auch aktiv zu strecken – vermutlich aufgrund innerer Konformationsänderungen. Im gestreckten Zustand zeigen sie deutliche optische Doppelbrechung, die im kontrahierten Zustand nach Ca2+-Aufnahme verschwindet. Volle Kontraktion erfolgt in etwa 4–10 ms, also etwa 10mal so schnell wie die Kontraktion quergestreifter Muskelfibrillen (Muskelkontraktion [Farbtafel]), während die aktive Verlängerung unter Ca2+-Abgabe sehr langsam verläuft und etwa 1 s in Anspruch nimmt. Die molekularen Grundlagen des Kontraktionsvorgangs sind noch nicht genau bekannt. Die Längenänderungen gehen zwar ohne ATP-Verbrauch vor sich, verlaufen aber im Organismus wegen der Beteiligung verkürzungs- bzw. verlängerungssteuernder Calcium-Pumpen doch ATP-abhängig (Adenosintriphosphat). Myoneme.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg

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