Ligninasen, die Bezeichnung für einen Komplex von Enzymen, die den Abbau von Lignin bewirken. L. werden im wachstumsentkoppelten Sekundärmetabolismus von Weißfäulepilzen, besonders Phanerochaete chrysosporium, oft parallel mit geringen Mengen von Cellulasen gebildet. Die Enzyme des Ligninabbaus wurden in P. chrysosproium und dem Actinomyceten Streptomyces viridosporus sowie in einigen anderen Mikroorganismen nachgewiesen und isoliert. P. chrysosporium bildet 2 extrazelluläre Hämperoxidasen (M_r 42000 bzw. 46000) mit Protoporphyrin IX als prosthetischer Gruppe, von denen eine neben H₂O₂ zusätzlich Mn²⁺ erfordert. Der primäre enzymatische Angriff erfolgt offenbar extrazellulär über die Spaltung der cα-cβ-Bindung der Phenylpropaneinheit des Lignins. Die Mn²⁺-Peroxidase kann Veratrylalkohol nicht oxidieren. Die beiden Peroxidasen sind offenbar in der Lage, nahezu alle Bindungen im Ligninmolekül zu spalten. Als Intermediate treten Radikale auf. Der weitere Abbau der gebildeten Phenolbruchstücke erfolgt durch eine O₂-abhängige Ringspaltung, die durch die gleichen Peroxidasen und/oder Laccasen katalysiert wird. Das für den Ligninabbau erforderliche H₂O₂ wird wahrscheinlich durch verschiedene Oxidasen bereitgestellt.

Der natürliche Ligninabbau ist das Ergebnis des Zusammenwirkens verschiedener Bakterien und Weißfäulepilze.

Die biotechnologische Nutzung der natürlichen Cellulose-haltigen Verbindungen (nachwachsende Rohstoffe) für die Gewinnung von Ethanol, Einzellerprotein usw., ist in entscheidendem Maße vom Ligninabbau und damit detaillierten Kenntnissen über L. abhängig.