Alkohol-Dehydrogenase, ADH, EC 1.1.1.1, E alcohol dehydrogenase, NAD-abhängiges Enzym, das die Oxidation von Ethanol zu Acetaldehyd katalysiert. ADH ist das wichtigste Enzym des Alkoholstoffwechsels und setzt auch andere primäre und sekundäre Alkohole zu deren Aldehyden um. Das Organ mit der höchsten A.-Konzentration ist die Leber. Auch in anderen Organen wie z. B. Magen, Darm, Niere und Lunge finden sich A.-Aktivitäten. Die ADH ist ein zinkhaltiges Enzym (Metall-Enzym-Komplex), welches fast ausschließlich im Cytoplasma lokalisiert ist. Es ist ein Dimer, das durch Kombination von drei Polypeptidketten (α-, β-, γ-, π- und χ-Untereinheiten) entsteht. Mindestens fünf Genloci (ADH1 bis ADH5), lokalisiert auf Chromosom 4, kontrollieren die Synthese dieser verschiedenen Untereinheiten. Die verschiedenen ADH-Isoenzyme lassen sich durch ihre elektrophoretischen und kinetischen Eigenschaften erkennen. Die Isoenzyme der Klasse I bestehen aus Homo- und Heterodimeren von α-, β- und γ-Untereinheiten. Sie spielen für den Alkoholabbau eine wichtige Rolle. Bei Europäern sind vor allem die ADH3 Gen-Varianten anzutreffen. Die „atypische“ Form der ADH2 mit ihren β2-Untereinheiten führt bei ihren Trägern zu einer um 20 % höheren Alkoholabbaurate. Populationsgenetische Untersuchungen haben gezeigt, dass diese „atypische ADH2“-Variante bei Europäern nur in einer Häufigkeit von 5–20 %, in der japanischen und chinesischen Population dagegen in einer Häufigkeit von bis zu 98 % vorkommt. Im Zusammenhang mit dem Fehlen der Aldehyddehydrogenase(ALDH2)-Aktivität, welche bei fast 50 % dieser Population auftritt, kommt es dadurch zu einer Akkumulation des hochreaktiven und toxischen Acetaldehyd (Alkohol-Intoleranz).

Die ADH wird benutzt für die quantitative enzymatische Blutalkoholbestimmung (ADH-Methode).