Lexikon der Neurowissenschaft: Clathrin
Clathrin s [von latein. clatri, Genitiv clatrorum (griech. klethra) = Gitter(-Werk)], E clathrin, ein aus drei großen und drei kleinen Untereinheiten bestehender Proteinkomplex (Mr ca. 650000), der ein dreibeiniges Strukturelement (Triskelion) bildet und eine wichtige Rolle bei der rezeptorvermittelten Endocytose spielt.
Clathrine bilden ein geschlossenes polyedrisches Gitterwerk ( siehe Abb. 1 ), das aus Clathrin-Trimeren, sogenannten Triskelions, die aus 3 schweren Ketten (H) mit 180 kDa und 3 leichten Ketten (L) mit 35 kDa bestehen, aufgebaut ist ( siehe Abb. 2a ). Die 3 schweren Ketten sind jeweils etwa 50 nm lang und bilden mit ihren Carboxylenden das Zentrum. Eine Biegung in der schweren Kette unterteilt sie in eine proximale Einheit, die dem Berührungspunkt am nächsten liegt, und in eine distale Einheit. Die 3 leichten Ketten lagern sich jeweils an die proximale Einheit von einer der 3 schweren Ketten an und bilden ein Triskelion (HL)3. Unter der Zugabe von Mg2+ beibeH 6 vereinigen sich gereinigte Trimere spontan zu einer geschlossenen Hülle. Dieser geschlossene Polyeder ist aus Fünf- und Sechsecken zusammengesetzt. Jede einzelne Kante besteht dabei aus Teilen von 4 Triskelionmolekülen – 2 proximalen und 2 distalen Einheiten. Aufgrund seiner Flexibilität kann ein Triskelion die Seiten eines Pentagons oder eines Hexagons bilden ( siehe Abb. 2b ). In vitro gewonnene Polyeder liegen in vielen unterschiedlichen Formen vor. In vivo wird die Bildung regulärer Polyeder, mit Hexagonen am Äquator und Pentagonen an den Polen, durch das Clathrin-assembly-Protein gewährleistet; weitere Faktoren, die Heterotetramere ausbildenden Adaptine, vermitteln den Kontakt der Clathrine mit Rezeptorstrukturen in der Membran. Mit einer aufzunehmenden Substanz beladene Rezeptoren werden zusammen mit einem Stück Zellmembran von einem Clathrin-Netzwerk in die Zelle gezogen. Erreicht das Clathrin-Netzwerk die Kugelform, so reißt der Kontakt zur Membran ab. – Neuere Untersuchungen mittels verbesserter Röntgenstrukturanalyse zeigen in der Proteinkette des Clathrins 7 Wiederholungen eines Abschnitts mit 5 helikalen Haarnadelstrukturen (die Proteinkette wendet auf engstem Raum und kehrt in die Ausgangsrichtung zurück). Dieses sogenannte Kopplungsmotiv konnte bei einer Reihe von Proteinen nachgewiesen werden, deren Aufgabe es ist, sich zu mehreren zusammenzulagern und Stoffe durch die Membran zu transportieren. Clathrin-assembly-Partikel.
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Clathrin
Abb. 1: Clathrin-Gitter auf der Cytosolseite einer Plasmamembran (elektronenmikroskopische Aufnahme)
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Clathrin
Abb. 2: Die Clathrin-Moleküle lagern sich zu einem Triskelion zusammen, das immer aus 3 schweren und 3 leichten Ketten besteht (a). Die schweren Ketten haben eine Biegung, wobei der proximale Arm gegenüber dem distalen Arm abgewinkelt ist, was den Aufbau der Polyeder (b) begünstigt. Durch die Flexibilität der Triskelions ist es möglich, aus ihnen sowohl ein Pentagon als auch ein Hexagon zu bilden. Die terminale Domäne interagiert mit dem Clathrin-assembly-Protein, das den regelmäßigen Aufbau der Polyeder fördert.
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