Für den Aufbau ihrer Riesen-Amphiphile wählten Roland Nolte und seine Kollegen von der Katholieke Universiteit Nijmegen das Protein Streptavidin als wasserfreundlichen Kopf. Streptavidin besteht aus vier identischen Untereinheiten, die sich paarweise gegenüber stehen. Jede Untereinheit besitzt eine Bindestelle für Biotin, ein kleines Molekül, das zu den Vitaminen zählt. Diese Schnittstelle nutzen die Chemiker, um den hydrophoben Schwanzteil anzukoppeln: Sie hängten zunächst Biotinmoleküle an Polystyrol an. Dann koppelten sie zwei dieser Zwischenprodukte an zwei benachbarte Bindestellen des Streptavidins. Die beiden anderen, gegenüber liegenden Bindestellen ließen sie frei. Wie ihre kleinen Vettern ordnen sich die Riesen-Amphiphile als Film auf der Wasseroberfläche an.

Nun kommen die am Streptavidin frei gebliebenen Bindestellen ins Spiel: Wiederum über Biotinmoleküle lassen sich hier Enzyme oder andere funktionelle Proteine ankoppeln. Nolte und seine Kollegen demonstrierten das beispielsweise mit der Meerrettich-Peroxidase: Auch nach der Kopplung an den Film bleibt die katalytische Aktivität des Enzyms erhalten. Das neue Amphiphil ist ein Polymerfilm, an dem dicht an dicht gepackt funktionelle Enzyme hängen. "Ein solcher Film eignet sich als Biosensor oder auch als Katalysator", erläutert Nolte. "Aufgrund ihrer Dimensionen und ihres amphiphilen Charakters sind die Kunststoff-Protein-Hybride geradezu prädestiniert für die Labor-auf-Chips-Technologie."