Stabile Bindungen wie die zwischen Kohlenstoff und Wasserstoff in Alkanen spaltet ein von US-Forschern konstruierter Komplex viel schneller und effizienter, als dies zuvor möglich war. Dem Team um Eckard Münck von der Carnegie Mellon University war es gelungen, ein in der Natur vorkommendes Reaktionszentrum nachzubauen und einzusetzen. Auf diesem Weg könnte etwa in Zukunft wirtschaftlich lukrativ Methan zu Methanol umgesetzt werden.

Müncks Team bildete das Enzymzentrum einer Methanmonooxigenase nach, das bestimmten Bakterien dazu dient, Methan zu hydroxylieren. Dabei wird eine der reaktionsträgen C-H-Bindungen gespalten. Die meisten Enzyme sind dazu nicht in der Lage, weil eine hoch aktivierte Sauerstoffzwischenstufe benötigt wird. In den natürlichen Monooxigenasen wird sie offenbar durch ein Anordnung bereitgestellt, in der Eisenatome durch eine Sauerstoffbrücke verbunden sind.

Zwei frühere Versuche, diese Anordnung im Labor zu synthetisieren und auf C-H-Bindungen anzusetzen, waren gescheitert – offenbar, weil für einen geordneten Reaktionsablauf alle beteiligten Reaktionspartner exakt räumlich und zeitlich platziert werden müssen. Münck und Kollegen verbesserten ihr Produkt durch Liganden, welche die Eisenatome zusätzlich durch Stickstofffinger in Position halten. Dadurch werden auch kleine Moleküle wie Methan angreifbar. Zudem aktiviere und spalte das Enzym die O-H-Bindung von Methanol und Butanol.

Es erscheint kommerziell lukrativ, Methan, den Hauptbestandteil von Erdgas, weniger energieaufwändig zu Methanol hydroxylieren zu können. Bislang produziert die Industrie Methanol meist mit Wasserdampfeinsatz unter recht hohen Temperaturen. (jo)