Photorezeption w [von *photo- , latein. receptio = Aufnahme], Absorption von elektromagnetischer Strahlung (i.e.S. von Licht, auch des Ultraviolett- bis nahen Infrarot-Bereichs; Ultraviolett, Ultraviolettsehen, Infrarot, Infrarotsehen) durch Pigmente, entweder zur Energiegewinnung (Antennenpigmente, Bakteriochlorophylle, Chlorophylle, Photosynthese) oder zur Lichtwahrnehmung (Lichtsinnesorgane) und Steuerung des Verhaltens (Aktivitätsperiodik, Aktivitätstyp, Chronobiologie, Photoperiodismus). Bei photosynthetischen Bakterien (phototrophe Bakterien) und bei Pflanzen dient die Photorezeption der Energieumwandlung. Bei einigen Bakterien und Algen findet die Photorezeption Anwendung bei phototaktischem Verhalten (Phototaxis). Neben einer Photorezeption von bevorzugt blauem (bzw. ultraviolettem) Licht, dessen Absorption häufig auf der Grundlage von Flavinchromophor-tragenden (Flavin) Pigmenten beruht und eine Fluchtreaktion auslöst (Phobotaxis), findet man bei einigen Bakterien- und Algenarten (Halobakterien, Euglena, Chlamydomonas) Rhodopsin-ähnliche Wirkungsspektren für eine photophobe und auch für attraktive („positive“) Phototaxis. Allerdings sind diese Retinal-Pigmente – wie für Chlamydomonas kürzlich nachgewiesen – zumindest bezüglich ihrer photochemischen Primärreaktionen den bakteriellen Retinalproteinen und nicht den visuellen Pigmenten Höherer Tiere ähnlicher, da der Chromophor (chromophore Gruppen) aus der all-trans- und nicht aus der 11-cis-Form heraus isomerisiert (Isomerisierung). Die pflanzlichen Photorezeptoren, die als Sensorpigmente tierischen Augen (Auge, Linsenauge) vergleichbar sind (Phytochrom-System, Blaulichtrezeptor), sind nicht in speziellen Lichtsinnesorganen zusammengefaßt. Allerdings liegt der Signalwandlung (Signaltransduktion) immer eine hochgeordnete molekulare Struktur zugrunde, die die Photorezeption zu einem sehr wirksamen Prozeß macht. Dies gilt besonders für die Photosynthesepigmente (Photosynthese), die als Energiewandler fungieren. Im Gegensatz zu tierischen Photorezeptoren wird bei Pflanzen nicht eine Verhaltensreaktion ausgelöst, sondern eine Entwicklungsreaktion. Vor allem die Morphogenese wird infolge der Photorezeption gesteuert (Photomorphogenese). – Bei der Lichtwahrnehmung der Tiere und beim Menschen finden sich die Photorezeptoren häufig zusammengefaßt an bestimmten Stellen des Körpers (Augen) und meist optimal angepaßt an die äußeren Bedingungen. Bei höchster Empfindlichkeit einer Wirbeltier-Sinneszelle (nachgewiesen für das visuelle System des Rinds; Augenempfindlichkeit) kann eine einzige Lichtreaktion (die Isomerisierung des visuellen Chromophors – Retinal – im Sehfarbstoff) fast einmillionenfach verstärkt werden. Direkt umgesetzt in eine photochemische Reaktion, wird die Information „Absorption eines Photons“ innerhalb der Sehzelle über eine Reihe von Protein-Protein-Interaktionen, durch die nacheinander mehrere Enzyme aktiviert werden („Sehkaskade“), weitergeleitet (visuelle Signaltransduktion) und führt zu einer Änderung des Membranpotentials der Zelle, das nun nach mehreren neuronalen Verschaltungen im Auge über den Sehnerv ins Gehirn (Farbtafel) zur Eintrittsstelle des Sehcortex (V1) gelangt (Sehrinde). Die Mechanismen der Reizweiterleitung im Innern der Sehzelle und die Entstehung des Rezeptorpotentials sind bei Wirbellosen und Wirbeltieren unterschiedlich und erst in Teilen verstanden. In den Photorezeptorzellen der Wirbeltiere sind die Sehfarbstoffe (Augenpigmente) in Membranstapeln (Disc) lokalisiert (Netzhaut [Abb.], Membranproteine), die von der Außenmembran, an der die Änderung des Membranpotentials stattfindet, getrennt sind. Dies erfordert einen Mechanismus, der die Wirkung der Photonenabsorption über eine bestimmte Distanz übermittelt. Für die Wirbeltier-Stäbchenzelle ist es gelungen, alle an der Reizweiterleitung beteiligten Komponenten und die auftretenden Protein-Protein-Wechselwirkungen zu charakterisieren. Die Phototransduktion stellt damit ein Modellsystem für eine Reihe ähnlicher Mechanismen der innerzellulären Reizübermittlung dar. Die Absorption eines Lichtquants (Quanten) durch den Chromophor eines Sehfarbstoffmoleküls (Rhodopsin), das in der Wirbeltier-Sehzelle in großen Mengen in den Disc-Stapeln im Außensegment vorliegt, führt in wenigen Pikosekunden (10^–12 s) zur Isomerisierung des Retinalchromophors aus der 11-cis- in die all-trans-Form (Sehfarbstoffe [Abb.]). Diese Photochemie induziert in wenigen 10^–3 s eine Änderung der Konformation der äußeren Proteinbereiche des Rhodopsins – dergestalt, daß eine Bindungsstelle für ein G-Protein gebildet wird (im Fall der Phototransduktion Transducin genannt). Dieses als Hetero-Trimer vorliegende G-Protein, das im Ruhezustand GDP (Guanosin-5'-diphosphat) gebunden enthält, entläßt nach Bindung an das Rhodopsinmolekül das GDP-Molekül, bindet ein GTP-Molekül (Guanosin-5'-triphosphat) und zerfällt in die das GTP tragende α-Untereinheit und in den β,γ-Komplex. Ein einzelnes aktiviertes Rhodopsinmolekül kann aufgrund seiner Lebensdauer sämtliche auf der gleichen Disc-Membran befindlichen G-Proteine (bis zu mehreren Hundert, 1. Verstärkungsstufe) aktivieren. Die G-α-Untereinheit interagiert in einer 1:1-Stöchiometrie mit einer Phosphodiesterase oder Nuclease (ebenfalls ein α,β,γ-Hetero-Trimer). Diese Komplexbildung führt zur Freisetzung der inhibierenden γ-Untereinheit der Phosphodiesterase (PDE), die somit als α,β-Komplex aktiv wird und in der Zelle vorhandenes 3',5'-cyclo-GMP (cGMP; vgl. Infobox ) zu 5'-GMP hydrolysiert (Guanosinmonophosphate). Auch hier findet man die Hydrolyse mehrerer Hundert cGMP-Moleküle pro aktivierter PDE (2. Verstärkungsstufe), so daß die Verstärkung in 2 aufeinanderfolgenden Stufen über 100.000fach betragen kann. Aufgrund der Verminderung der cGMP-Konzentration durch Hydrolyse wird das innerzelluläre cGMP-Gleichgewicht gestört. Infolgedessen werden cGMP-Moleküle, die an bestimmten Bindungsstellen der in der äußeren Membran gelegenen Ionenkanäle fixiert waren, abgelöst, was nun wiederum zur Folge hat, daß sich die Kanäle, die für ihren „offen“-Zustand gebundenes cGMP benötigen, schließen und den Na⁺-Einstrom (Natrium) in die Sehzelle beenden. Da weiterhin der Rücktransport der durch die Lichtkanäle diffundierten Ionen durch energieabhängige „Pumpen“ und elektrogene Antiporter (z.B. Na⁺-, K⁺- oder Na⁺-, Ca²⁺-Antiporter; Antiport) abläuft, wird das Potential der Sehzelle stärker negativ, die Sehzelle „hyperpolarisiert“. Im Gegensatz zu der Hyperpolarisation der Wirbeltier-Sehzellen findet man eine Depolarisation bei den Sehzellen der Wirbellosen, die bei Lichtabsorption vom Ruhepotential zu positiveren Werten verändert werden. Als hier zugrundeliegender Mechanismus wird die Ausschüttung (Konzentrationserhöhung) von Calcium-Ionen (Calcium) aus abgeschlossenen Zisternen in das Zellinnere vermutet. Bei einigen bisher untersuchten Wirbellosen-Spezies fand man Hinweise, daß offensichtlich eine Lipase (Phospholipase C) während der Transduktion aktiviert wird, die den Inositolphosphat-Stoffwechsel beeinflußt, so daß Inositoltriphosphat (IP₃) möglicherweise dem cGMP der Wirbeltiersehzelle entsprechend als sekundärer Bote wirkt. Die unter Anwendung molekularbiologischer Methoden aus den isolierten und charakterisierten Genen abgeleitete Proteinsequenz und die daraus erkennbaren Sekundärstrukturelemente (Alpha-Helix, Beta-Faltblatt oder turn) der verschiedenen an der Phototransduktion beteiligten Proteine weisen auf die jeweilige Zugehörigkeit zu sog. Proteinfamilien hin. So findet sich das Motiv der 7 α-helikalen, die Membran überspannenden Segmente in allen ca. 20 gegenwärtig bekannten Opsinsequenzen (Opsin) und darüber hinaus auch in anderen intrinsischen Membranproteinen, z.B. den β-adrenergen Rezeptoren. Ebenfalls hoch konserviert wurden die für die Signaltransduktion essentiellen Bereiche der Opsine, z.B. die Bindungsstellen für die G-Proteine. Auch die G-Proteine selbst weisen einen hohen Grad an sequenzieller, struktureller und funktioneller Ähnlichkeit auf, so u.a. die Aktivierung durch Zerfall in die α- und in die β,γ-Untereinheit. Auch für das letzte Glied der Transduktionskette, den durch zyklische Nucleotide gesteuerten, in der Membran lokalisierten Ionenkanal, finden sich bei den beiden bisher bekannten sensorischen Kanalproteinen der visuellen und olfaktorischen Transduktion hohe sequenzielle und strukturelle Ähnlichkeiten und darüber hinaus eine gleichartige Kooperativität (d.h., die Zusammenlagerung einzelner Moleküle zu Tetra- oder Pentameren, die erst dann den aktiven Kanal bilden). In beiden Kanälen gleich ist auch der Mechanismus der Aktivitätskontrolle (Steuerung der Öffnung bzw. des Schließens der Kanäle) durch zyklische Nucleotide – cAMP oder cGMP, die als Liganden gebunden werden können. Erregung, Erregungsleitung, extraretinale Photorezeption, Farbensehen (Farbtafel), Guanylat-Cyclase.

W.G./F.St./P.N.