Nitrogenase, genauer Nitrogenase-Komplex genannt, ein komplexes Enzymsystem mit mehreren Redoxzentren, das die Umwandlung von Luftstickstoff zu Ammoniak bei der Stickstofffixierung katalysiert. Die Schlüsselkomponente der N. ist neben der Dinitrogenase-Reduktase (oft auch nur Reduktase genannt) die Dinitrogenase (MoFe-Protein). Letztere wird vielfach auch nur als Nitrogenasekomponente bezeichnet. Beide Komponenten der N. sind Eisen-Schwefel-Proteine. Der Transfer der Elektronen von der Dinitrogenase-Reduktase auf die Dinitrogenase ist mit einer ATP-Hydrolyse durch die Reduktase gekoppelt. Sog. alternative Nitrogenasen, die in einigen Bakterien entdeckt wurden, enthalten neben Eisen als Cofaktor anstelle von Molybdän Vanadium oder überhaupt kein Heterometallatom. Die Vanadium-N. (VFe-Proteine)z.B. aus Azotobacter chroococcum und A. vinelandii besitzen einen hexameren Aufbau (α2β2δ₂) mit zwei zusätzlichen kleinen δ-Untereinheiten, aber sie sind strukturell und mechanistisch der Dinitrogenase ähnlich. Aus spektroskopischen Untersuchungen geht hervor, dass V-N. einen dem FeMo-Cofaktor ähnlichen FeV-Cofaktor enthalten. Die Eisen-N. (iron only-N., FeFe-Proteine) zeigen ebenfalls einen hexameren Aufbau der Proteinkomponenten (α₂β₂δ₂) mit einem Redoxzentrum, das dem der o.g. N. ähnelt. Die spezifische Aktivität bezüglich des natürlichen Substrates N₂ ist bei beiden alternativen N. im Vergleich zur Dinitrogenase geringer. Auch können sie Acetylen nicht nur zu Ethylen, sondern auch zu Ethan reduzieren. Ihre Sauerstoffempfindlichkeit ist deutlich stärker ausgeprägt, wobei die Fe-N. am labilsten sind.