Translationsfaktoren, GTP-bindende Proteine, die an der Proteinbiosynthese beteiligt sind. Zu den T. zählen die Initiationsfaktoren IF-2 (Prokaryonten) und eIF-2 (Eukaryonten), die Elongationsfaktoren EF-Tu und EF-G (Prokaryonten) und eEF-Tu (bzw. EF-1α) und eEF-G (bzw. EF-2; Eukaryonten; Tab.).

Im Verlauf des GTPase-katalysierten Zyklus, der die Proteinbiosynthese initiiert, wird die kleine (30Sbzw. 40S) Ribosomenuntereinheit in einen Initiationskomplex überführt, der dann an die große (50S bzw. 60S) Ribosomenuntereinheit bindet. Ein Initiationskomplex entsteht, in dem der Initiationsfaktor (IF-2 bzw. eIF-2), der GTP in gebundener Form enthält, die Bindung von mRNA, fMet- oder Met-tRNA^Met und anderer Initiationsfaktoren an die ribosomale Untereinheit unterstützt. Durch die Anlagerung des Initiationskomplexes an die große Ribosomenuntereinheit werden die Hydrolyse von GTP und die Ablösung der Initiationsfaktoren ausgelöst.

Bei der Proteinelongation laufen zwei GTPase-katalysierte Zyklen ab, einer mit EF-Tu (bzw. eEF-Tu) und einer mit EF-G (bzw. eEF-G). Der EF-Tu-Zyklus der Prokaryonten beginnt mit EF-Tu, das GDP gebunden hat (und sich deshalb in der inaktiven "ausgeschalteten" Konformation befindet): EF-Tu · GDP. Daran bindet EF-Ts und ändert die Konformation in der Art, dass GDP abdissoziiert und durch GTP ersetzt wird. Dadurch wird eine weitere Konformationsänderung bewirkt, die die Abspaltung von EF-Ts erlaubt, wodurch die aktive "angeschaltete" Konformation entsteht: EF-Tu · GTP. Durch anschließende Bindung an tRNA entsteht ein GTP · EF-Tu · Aminoacyl-tRNA-Komplex, der sich mit einem mRNA-programmierten Ribosom in der Weise verbindet, dass sich die Aminoacyl-tRNA mit der A-Bindungsstelle paart. Dadurch wird es möglich, dass sich der Peptidylrest der tRNA auf der P-Bindungsstelle des Ribosoms mit Hilfe der 23S-rRNA-Peptidyltransferase mit der neu eingeführten Aminosäure kovalent verbindet. Bevor die Peptidbindung geknüpft werden kann, muss jedoch zuerst das GTP des Komplexes hydrolysiert werden. Diese Reaktion hat zur Folge, dass das gebildete EF-Tu · GDP vom Ribosom abdissoziieren und ein neuer Zyklus beginnen kann. Man nimmt an, dass die Genauigkeit der Translation von der mRNA zum Protein im Verlauf dieses Zyklus auf der Stufe der GTP-Hydrolyse mit Hilfe eines Prozesses, der kinetisches Korrekturlesen genannt wird, überwacht und gesteigert wird. Dieses basiert auf dem Verhältnis zwischen der Dauer der Codon-Anticodon-Bindungswechselwirkung und der Zeit, die für die GTP-Hydrolyse und die anschließende Dissoziation des EF-Tu · GDP benötigt wird. Das Korrekturlesen kann in zwei Schritten erfolgen. Der erste basiert auf der Prämisse, dass eine GTP · EF-Tu · Aminoacyl-tRNA mit einem "falschen" Anticodon mit einer höheren Wahrscheinlichkeit von der mRNA abdissoziiert, bevor GTP hydrolysiert wird, als eine mit dem "korrekten" Anticodon. Der zweite Schritt, der zum Tragen kommt, wenn der erste versagt, liegt in der Beobachtung begründet, dass das EF-Tu · GDP für eine kurze Zeit mit seiner Bindungsstelle auf dem Ribosom gepaart bleibt, obwohl es in der dissoziierbaren Konformation vorliegt. Dadurch wird die Peptidyltransferase-Reaktion verhindert und das "falsche" Anticodon hat mehr Zeit zur Dissoziation. Je länger die Zeit ist, die für die GTP-Hydrolyse und die anschließende Dissoziation des EF-Tu · GDP zur Verfügung steht, desto wahrscheinlicher ist es, dass der anfängliche Fehler korrigiert wird und um so größer wird die Genauigkeit des Translationsprozesses. Andererseits läuft die Translation um so langsamer ab, je länger der Korrekturleseprozess dauert.

Translationsfaktoren