Azurin, eine Familie blauer, kupferhaltiger Proteine aus Pseudomonas-, Alcaligenes- und Bordetella-Spezies. A. aus Pseudomonas fluorescens enthält 128 Aminosäurereste bekannter Sequenz mit einer Disulfidbrücke innerhalb der Kette. Alle A. besitzen ein M_r 14-16kDa und homologe primäre und tertiäre Strukturen. Die A. verschiedener Spezies unterscheiden sich aber in ihren Redoxpotenzialen.
A. enthält ein Cu²⁺-Ion je Molekül, das in einer trigonal bipyramidalen Anordnung gebunden ist, die durch ein verzerrtes N₂SS-Donorset aus Cys (S), Met (S) und 2 His (N) gegeben ist. Hinsichtlich der Größe des Proteinmoleküls und der Art der Cu-Bindung weist A. Ähnlichkeit mit Plastocyanin (grüne Pflanzen) und Stellacyanin (Latex des "Chinese laquer tree") auf. Man nimmt an, dass A. gemeinsam mit Cytochrom c₅₅₁ als terminales Atmungsnetzwerk funktioniert, das entweder O₂ oder Nitrat als Elektronenakzeptor verwendet. Wegen seiner blauen Farbe (λ_max 625-630 nm; ε ungefähr 7.000) und seines pI (pH 5,65) ist Azurin aus Pseudomonas aeruginosa ein nützlicher Standardisierungsmarker für die isoelektrische Fokussierung. [P. Rosen et al. Eur. J. Biochem. 120 (1981) 339-344; P. Frank et al. J. Biol. Chem. 260 (1985) 5.518-5.525]