Lexikon der Neurowissenschaft: Immunglobuline
Immunglobuline [von latein. immunis = unberührt, globulus = Kügelchen], Abk. Ig, Gammaglobuline im weiteren Sinne, E immunoglobulins, Proteine, die spezifisch mit einem Antigen reagieren (Antikörper). Alle Immunglobuline haben eine gemeinsame Struktur ( siehe Abb. ): Sie bestehen aus 2 großen, "schweren" (H-Ketten, relative Molekülmasse ca. 50000) und 2 kleinen, "leichten" (L-Ketten, relative Molekülmasse ca. 25000) Polypeptidketten, die durch Disulfidbrücken untereinander verbunden sind ( siehe Zusatzinfosiehe Abb. ). Dort sind die Aminosäureketten so gefaltet, daß sich Bindungsstellen für ein ganz bestimmtes Antigen bilden. Diese Antigenbindungsstellen sind nicht groß; minimal sind 5 Aminosäure- bzw. Zuckerreste nötig, um immunogen zu wirken. Da antigene Makromoleküle jedoch meist viel größer sind, also eine Vielzahl antigener Determinanten oder Epitope tragen, wird die Immunantwort in der Produktion vieler Antikörperspezies gegen verschiedene Epitope bestehen. Man nimmt an, daß der Körper nahezu unbegrenzt viele Immunglobuline unterschiedlicher Spezifität bilden kann. Die Stammzellen der Immunglobulin-produzierenden Immunzellen enthalten keine fertigen Gene für bestimmte Antikörper, sondern Genkomponenten, meist in mehrfachen Versionen, die durch Rearrangement der betreffenden DNA in vielfältige Kombinationsmöglichkeiten während der Lymphocytenentwicklung die erforderliche Anzahl von Spezifitäten ergeben. Für jede Spezifität gibt es einen B-Lymphocyten-Klon. Innerhalb der ca. 1012 Lymphocyten eines Menschen finden sich mehr als 107 in ihren Immunglobulingenen unterschiedliche Klone.
). Die Immunglobuline werden von den B-Lymphocyten gebildet und sekretiert. Beim Menschen unterscheidet man 5 Antikörperklassen oder Immunglobulinklassen (Ig-Klassen: IgM, IgD, IgG, IgE, IgA), deren H-Ketten unterschiedlich sind (μ, δ, γ, ε, α). Die L-Ketten kommen in 2 Formen vor (κ und λ). – IgG (Gammaglobulin im engeren Sinne) ist das häufigste Immunglobulin. Das sehr seltene IgE kann an Mastzellen und basophile Granulocyten binden und nach Antigen-Kontakt diese Zellen zur Ausschüttung von Histamin veranlassen (Allergie). Edelman, Neuroimmunologie.![](javascript:ShowPic("/lexika/images/neuro/fff478.jpg", "589", "390");)
Immunglobuline
schematische Darstellung eines IgG-Moleküls
Immunglobuline
Die Spezifität der Immunglobuline liegt im variablen Teil der sogenannten hypervariablen Regionen ( siehe Abb. ). Dort sind die Aminosäureketten so gefaltet, daß sich Bindungsstellen für ein ganz bestimmtes Antigen bilden. Diese Antigenbindungsstellen sind nicht groß; minimal sind 5 Aminosäure- bzw. Zuckerreste nötig, um immunogen zu wirken. Da antigene Makromoleküle jedoch meist viel größer sind, also eine Vielzahl antigener Determinanten oder Epitope tragen, wird die Immunantwort in der Produktion vieler Antikörperspezies gegen verschiedene Epitope bestehen. Man nimmt an, daß der Körper nahezu unbegrenzt viele Immunglobuline unterschiedlicher Spezifität bilden kann. Die Stammzellen der Immunglobulin-produzierenden Immunzellen enthalten keine fertigen Gene für bestimmte Antikörper, sondern Genkomponenten, meist in mehrfachen Versionen, die durch Rearrangement der betreffenden DNA in vielfältige Kombinationsmöglichkeiten während der Lymphocytenentwicklung die erforderliche Anzahl von Spezifitäten ergeben. Für jede Spezifität gibt es einen B-Lymphocyten-Klon. Innerhalb der ca. 1012 Lymphocyten eines Menschen finden sich mehr als 107 in ihren Immunglobulingenen unterschiedliche Klone.
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