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Lexikon der Neurowissenschaft: Phosphatasen

Phosphatasen, Phosphomonoesterasen, E phosphatases, zur Klasse der Hydrolasen bzw. Gruppe der Esterasen zählende Enzyme, durch die Phosphorsäuremonoester hydrolytisch abgespalten werden. Je nach dem pH-Bereich, in dem Phosphatasen optimale Wirksamkeit entfalten, unterscheidet man zwischen sauren und alkalischen Phosphatasen. Phosphoprotein-Phosphatasen bzw. Protein-Phosphatasen (Abk. PP) sind Enzyme, die die hydrolytische Abspaltung von Phosphorylgruppen aus Proteinen katalysieren. Sie werden in drei Gruppen unterteilt: 1) die Serin/Threonin-Phosphatasen; hierzu gehören die Protein-Phosphatasen (PP) 1, PP2A, PP2B (= Calcineurin), PP2C und die Pyruvatdehydrogenase-Phosphatase; 2) die Tyrosin-Phosphatasen; hierzu gehören z.B. CD45 und SH-PTP1 und 3) die Phosphatasen mit dualer Spezifität für sowohl Serin/Threonin als auch Tyrosin; hierzu gehört z.B. die MAP-Kinase-Phosphatase-1 (MKP-1). Phosphatasen spielen eine wichtige Rolle in der Signaltransduktion als Gegenspieler der Kinasen (z.B. MAP-Kinasen). Durch die sequentielle Einwirkung von Phosphatasen kann IP3 zum Inositol abgebaut werden. Die Dephosphorylierung kann sowohl die Aktivität eines Enzyms oder Transkriptionsfaktors hemmen (z.B. ERK, JNK, c-Jun, CREB) als auch aktivieren. – Im Nervensystem wird den Phosphatasen eine wichtige Rolle in der Gedächtnisbildung zugemessen (Gedächtnis). Ist der Anstieg der Calcium-Konzentration nach Aktivierung der Glutamat-abhängigen Calciumkanäle zu gering, wird die Entstehung einer Langzeitpotenzierung verhindert. Bei einer zu geringen Erhöhung der Calcium-Konzentration wird die Calcium-Calmodulin-abhängige Proteinkinase II α nicht aktiviert, was zur Folge hat, daß Calcineurin die Protein-Phosphatase 1 oder 2A über Dephosphorylierung aktiviert, die dann ihrerseits die Aktivierung von AMPA-Rezeptoren (Glutamatrezeptoren) unterdrückt.

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