Die Verbindung einer Signal-gebenden und einer -empfangenden Nervenzelle bezeichnen Biologen als Synapse. Das Signal erreicht als Änderung der elektrischen Spannung über die Zellmembran die Synapse. Daraufhin verschmelzen in der Signal-gebenden Nervenzelle kleine Kügelchen – die synaptischen Vesikel – mit der Zellmembran, wobei sie ihren Inhalt in den Raum zwischen den beiden Zellen freisetzen. Bei dem Inhalt handelt es sich um Neurotransmitter genannte Botenstoffe, die per Diffusion zu den passenden Empfängermolekülen – den Rezeptoren – auf der Zielzelle gelangen. Die Bindung der Neurotransmitter aktiviert die empfangende Zelle, die Übertragung des Signals ist vollzogen.

Die Freisetzung der Neurotransmitter ist ein komplizierter Prozeß, an dem eine große Anzahl verschiedener Proteine beteiligt ist. Uri Ashery und Volker Scheuss vom Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen sowie Henriette Koch und Nils Brose vom Max-Planck-Institut für experimentelle Medizin in Göttingen haben nun zwei weitere Regulatormoleküle entdeckt (Proceedings of the National Academy of Sciences vom 2. Februar 1999).

Bei ihrer Arbeit an Krallenfröschen stellten die Wissenschaftler fest, daß ein Protein mit Namen msec7-1 in den neuromuskulären Synapsen das Protein Arf6 aktiviert. Dadurch standen an der Synapse deutlich mehr synaptische Vesikel zur Verfügung als ohne die Wirkung der beiden Proteine. Die Forscher vermuten, das msec7-1/Arf6-System unterstützt den Transport der Vesikel zur Membran.

Die Forschung an msec7-1 und Arf6 hatte sich in den letzten Jahren auf ihre Bedeutung für den Membrantransport des zellinternen Golgi-Apparates konzentriert. Erst die Göttinger Gruppe erkannte ihre Bedeutung für den synaptischen Zyklus.