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<\/BR>Chaperonine<\/STRONG>
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<\/BR>Die ersten Chaperonine wurden in Bakterien<\/A> gefunden. Für das assembly<\/A> von Kopf- und Rumpfteilen bei der Bildung von Bakteriophagen<\/A> in Escherichia coli<\/A> war die Funktion eines wirtseigenen Proteins notwendig. Dieses Protein, als GroEL bezeichnet, besteht aus einem Zylinder mit 2 übereinandergelegenen Ringen, in denen jeweils 7 identische Untereinheiten mit einer relativen Molekülmasse von 60 000 rotationssymmetrisch angeordnet sind (eine detailliertere Analyse gelang 1994 mittels Röntgenstrukturanalyse<\/A>). Jede dieser Untereinheiten besitzt eine Bindestelle für ATP (Adenosintriphosphat<\/A>). Ein sog. Cochaperonin,<\/I> GroES, das aus einem Ring mit 7 identischen Untereinheiten mit einer relativen Molekülmasse von 10 000 besteht, bildet eine Kappe, die das Abdissoziieren von gebundenem Substratprotein aus dem Hohlraum des Zylinders verhindert. GroES koordiniert die ATP-Hydrolyse der GroEL-Untereinheiten, was zu koordinierten Zyklen von Bindung und Dissoziation<\/A> des Substratproteins bzw. der Polypeptidkette führt. Dies ermöglicht in der geschützten Umgebung des Zylinderhohlraums die allmähliche Verlagerung hydrophober<\/A> Reste in das Innere der Polypeptidkette, was nichtspezifische Aggregation<\/A> verhindert und schließlich zum Erreichen der nativen Konformation des Proteins beiträgt. Zu GroEL und GroES homologe Proteine wurden auch in Mitochondrien<\/A> und Chloroplasten<\/A> von Eukaryoten<\/A> gefunden, wo sie wesentlich bei der korrekten Faltung von Proteinen beteiligt sind, die aus dem Cytoplasma<\/A> in die Organellen<\/A> importiert werden. In Mitochondrien werden sie in Anlehnung an die relativen Molekülmassen ihrer Untereinheiten als Hsp60<\/I> und Hsp10<\/I> bezeichnet, in Chloroplasten als Cpn60<\/I> (früher Rubisco Binding Protein<\/I>) und Cpn10<\/I>. In Struktur und Funktionsweise gleichen sie dem bakteriellen GroEL\/GroES-System. Ausnahme ist das plastidäre Cpn60, bei dem der Ringkomplex aus 2 nichtidentischen Untereinheiten (Cpn60α und Cpn60β) aufgebaut ist. Weniger Homologien bestehen zu einem als TRiC<\/I> bzw. CCT<\/A> bezeichneten Protein, das in Archaebakterien<\/A> und im Cytoplasma eukaryotischer Zellen gefunden wird. Es wird zwar auch zur Gruppe der Chaperonine gezählt, im Unterschied zu den anderen Vertretern sind die 2 Ringe des Zylinders bei CCT jedoch nicht aus 7 (identischen), sondern aus 8 unterschiedlichen Untereinheiten zusammengesetzt. Außerdem besitzt CCT kein Cochaperonin, das den Zylinder verschließt, und die Wirkung ist weitaus substratspezifischer. \nM.B.
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