{"title":"G-Proteine: Abbildung II","body":"
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\nG-Proteine
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<\/BR>1<\/STRONG> Schema der Wirkungsweise heterotrimerer G-Proteine. Nach Bindung eines Agonisten, z.B. Adrenalin (A), auf der extraplasmatischen Seite (E) der Membran an den Rezeptor (R) interagiert dieser auf der plasmatischen Seite (P) mit einem heterotrimeren G-Protein, dessen α-Untereinheit GDP gebunden hat. Im folgenden wird in der α-Untereinheit GDP durch GTP ersetzt, woraufhin das G-Protein vom Rezeptor und das stabile β\/γ-Dimer von der α-Untereinheit abdissoziiert. Sowohl die α-Untereinheit mit gebundenem GTP als auch das β\/γ-Dimer (hier nicht gezeigt) können mit Effektoren, im Falle der α-Untereinheit z.B. der Adenylat-Cyclase (AC), in Wechselwirkung treten und damit die Weiterleitung eines Signals vermitteln. Die Beendigung dieser Wechselwirkung wird durch die GTPase-Aktivität der α-Untereinheit eingeleitet. Infolge der GTP-Hydrolyse dissoziiert die α-Untereinheit vom Effektor ab und vermag wieder das β\/γ-Dimer zu binden. Das wiederhergestellte heterotrimere G-Protein kann erneut an einen Rezeptor assoziieren.
<\/BR>2<\/STRONG> Interaktionen und Zwischenstufen bei der Rezeptor-(R)-gesteuerten Aktivierung eines Effektors (E→E*) über die α-Untereinheit heterotrimerer G-Proteine (G) nach Bindung eines Agonisten (A). Neben der GTP-aktivierten α-Untereinheit kann auch das β\/γ-Dimer mit einem Effektor wechselwirken."}