{"title":"Kooperativitt: Infobox I","body":"Kooperativität<\/STRONG>
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<\/BR>Häufig erfolgt die Bindung von Substraten an multimer aufgebaute Enzyme<\/A> kooperativ, was sich durch den sigmoiden Verlauf der betreffenden Substratbindungskurve äußert (Allosterie<\/A>). Auch die Bindung von O2<\/SUB> an das tetramer aufgebaute Hämoglobin<\/A> (Farbtafel) – jedoch nicht an das monomer aufgebaute Myoglobin<\/A> – ist kooperativ, so daß das erste gebundene O2<\/SUB>-Molekül die Bindung des zweiten O2<\/SUB>-Moleküls erleichtert usw. Ein kooperativer Effekt derselben Art wird auch bei der Bindung von Ca2+<\/SUP> (Calcium<\/A>) an Calmodulin<\/A> beobachtet. Charakteristisch für Strukturen, die durch eine Vielzahl kooperativer Bindungen stabilisiert sind, ist die Destabilisierung bei Temperaturerhöhung (bzw. die Rückbildung bei Temperaturerniedrigung) innerhalb eines engen Temperaturintervalls, wodurch z.B. der sog. Schmelzpunkt von DNA (schmelzen<\/A>, Tm-Wert<\/A>) oder von helikalen Proteinen, wie Kollagen<\/A>, definiert ist."}