{"title":"Leucin: Infobox I","body":"Leucin<\/STRONG>
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<\/BR>Die Synthese<\/I> von Leucin startet mit der α-Ketoisovaleriansäure<\/A>, die mit Acetyl-Coenzym A<\/A> zur α-Isopropylapfelsäure<\/A> kondensiert. Diese Reaktion katalysiert die α-Isopropylmalat-Synthase. Im nächsten Schritt, der von der α-Isopropylmalat-Dehydratase katalysiert wird, entsteht β-Isopropylapfelsäure, welche – katalysiert von der Isopropylmalat-Dehydrogenase – in α-Ketoisocapronsäure umgesetzt wird. Den letzten Schritt der Leucin-Synthese katalysiert schließlich die Leucin-Transaminase. Abbau:<\/I> Leucin wird zu Acetyl-CoA und Acetessigsäure<\/A> abgebaut. Der erste Schritt zur α-Ketoisocapronsäure ist die Umkehrreaktion der Synthese von Leucin. Die α-Ketoisovaleriansäure-Dehydrogenase<\/A> katalysiert die Umwandlung zu Isovaleryl-CoA, das von einer Acyl-CoA-Dehydrogenase (Fettsäureacyl-CoA-Dehydrogenase<\/A>) in β-Methylcrotonyl-CoA umgewandelt wird. Letzteres wird – katalysiert von der Methylcrotonyl-CoA-Carboxylase – in α-Methylglutaconyl-CoA umgewandelt. Eine Methylglutaconyl-CoA-Hydratase katalysiert den sich anschließenden Schritt zu β-Hydroxy-β-Methylglutaryl-CoA, welches im letzten Schritt, der von der Hydroxymethylglutaryl-CoA-Lyase katalysiert wird, in Acetessigsäure und Acetyl-CoA zerfällt. Biotechnologie<\/A> (Tab.), Braconnot<\/A> (H.), Chromosomenkarte<\/A> (Fischer) (Em.H.), Frerichs<\/A> (F.T. von), Isoleucin, Isomerie<\/A>, Leucin-Aminopeptidase<\/A>, Leucin-Zipper-Motiv<\/A>, Proust (J.L.); Transkription–Translation."}