{"title":"Natriumkanle: Abbildung I","body":"
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\nNatriumkanäle<\/STRONG>
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<\/BR>Abb. 1:<\/STRONG> Arbeitsmodell eines spannungsabhängigen Natriumkanals<\/I>. Der Kanal ist als transmembranäres Makromolekül, mit der wäßrigen Kanalpore in der Mitte, dargestellt. Die extrazelluläre Seite des Proteins ist glykosyliert. Über Ankerproteine ist der Kanal mit dem Cytoskelett verbunden. Die Kanalpore ist über den größten Teil ihrer Ausdehnung weiter als der Natriumionendurchmesser, verengt sich aber in einem kurzen Abschnitt zum sog. Selektivitätsfilter, der vermutlich nur einige Atomradien weit ist. Die Weite des Filters sowie negativ geladene Gruppen in diesem Bereich bedingen die relative Selektivität für Na+<\/SUP>. Öffnen und Schließen des Kanals (Gating) erfordert Konformationsänderungen der Pore, durch die eine Sperre (Gate) aus einer die Pore blockierenden Position wegbewegt wird. Die Bewegung dieser Sperre wird durch einen Spannungsfühler kontrolliert. Ändert sich das elektrische Feld der Zellmembran bei Depolarisationen, kommt es zur Verschiebung geladener Gruppen des Spannungssensors; die Sperre wird geöffnet, Na+<\/SUP>-Ionen können den Kanal passieren. Ähnliche Strukturen, wie hier für spannungsabhängige Na+<\/SUP>-Kanäle gezeigt, werden auch für spannungsabhängige Ca2+<\/SUP>-, K+<\/SUP>- und Cl–<\/SUP>-Kanäle angenommen."}