{"title":"Proteinase-Inhibitoren: Tabelle I","body":"Proteinase-Inhibitoren<\/STRONG>\n\n
\n\n\n\n\n\n\n\n
\nProtein\n<\/TD>\n\nSyntheseort\n<\/TD>\n\nrelative Molekülmasse\n<\/TD>\n\ndurchschnittliche Plasmakonzentration\n<\/TD>\n\nFunktion\n<\/TD>\n<\/TR>\n
\nα1<\/SUB>-Proteinase-Inhibitor\n<\/TD>\n\nLeber, Lymphocyten\n<\/TD>\n\n54.000\n<\/TD>\n\n2,9 g\/l\n<\/TD>\n\nwichtigster Inhibitor von Serin-Proteinasen (Trypsin, Chymotrypsin, Elastase, Kollagenase, Plasmin, Thrombin)
<\/BR>positives Akutphasenprotein\n<\/TD>\n<\/TR>\n
\nα2<\/SUB>-Makroglobulin\n<\/TD>\n\nLeber\n<\/TD>\n\n725.000\n<\/TD>\n\n2,6 g\/l\n<\/TD>\n\nInhibitor von allen Endoproteinasen (Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Elastase, Kollagenase, Cathepsin, Plasmin, Thrombin, Kallikrein)\n<\/TD>\n<\/TR>\n
\nα1<\/SUB>-Antichymotrypsin\n<\/TD>\n\nunbekannt\n<\/TD>\n\n68.000\n<\/TD>\n\n450 mg\/l\n<\/TD>\n\nHemmung von Chymotrypsin und ähnlichen Proteinasen
<\/BR>positives Akutphasenprotein\n<\/TD>\n<\/TR>\n
\nInter-α-Trypsin-Inhibitor\n<\/TD>\n\nLeber\n<\/TD>\n\n160.000\n<\/TD>\n\n450 mg\/l\n<\/TD>\n\nHemmung von Trypsin, Cathepsin
<\/BR>positives Akutphasenprotein\n<\/TD>\n<\/TR>\n
\nC1<\/SUB>-Inaktivator\n<\/TD>\n\nLeber, reticuloendotheliales-System\n<\/TD>\n\n104.000\n<\/TD>\n\n240 mg\/l\n<\/TD>\n\nInaktivierung der aktivierten C1<\/SUB>-Komponente im Komplement-System und dessen Subkomponenten (C\n
\n\n
\n\ns und C\n
\n\n
\n\nr)
<\/BR>(ubiquitär auftretende Spontanaktivität von C1 wird damit abgefangen); Inaktivierung von Plasmin, Kallikrein, Hageman-Faktor, Faktor XIa, XIIa, Chymotrypsin\n<\/TD>\n<\/TR>\n
\nAntithrombin III\n<\/TD>\n\nLeber\n<\/TD>\n\n65.000\n<\/TD>\n\n240 mg\/l\n<\/TD>\n\nInaktivierung von Thrombin und Serinproteinasen, lokale Begrenzung der Blutgerinnung\n<\/TD>\n<\/TR>\n
\nα2<\/SUB>-Antiplasmin\n<\/TD>\n\nLeber\n<\/TD>\n\n70.000\n<\/TD>\n\n70 mg\/l\n<\/TD>\n\nInaktivierung von Plasmin (Kontrolle der Fibrinolyse)\n<\/TD>\n<\/TR>\n\n<\/TABLE><\/TD><\/TR><\/TABLE>"}