{"title":"Bakteriorhodopsin: 2","body":"
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<\/BR>Bakteriorhodopsin
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<\/BR>Schematische Darstellung der dreidimensionalen Struktur von Bakteriorhodopsin. Die Polypeptidkette bildet einen hydrophoben Kanal durch die Plasmamembran (PM), der aus 7, jeweils 3–4 nm langen α-Helices (A–G) besteht, die durch kurze Segmente auf der cytoplasmatischen und extrazellulären Seite verbunden sind. Der photosensitive Chromophor Retinal ist als protonierte Schiffsche Base an Lysin 216 (Helix G) gebunden. Die negativ geladenen Sauerstoffatome von Aspartat 85 (Helix C) und Aspartat 212 (Helix G) fungieren als Gegenionen des positv geladenen Stickstoffs der Schiffschen Base.
<\/BR>Durch Photoisomerisierung von all-trans- zu 13-cis-Retinal kommt das Stickstoffatom der Schiffschen Base in eine Position, in der es sein Proton an Aspartat 85 abgeben kann. Arginin 82 (Helix C) vermittelt dann die Abgabe des Protons auf der extrazellulären Seite. Die Regeneration erfolgt durch Rückisomerisierung des Retinals in die all-trans-Form und Übertragung eines Protons von Aspartat 96 (Helix C), das seinerseits von der cytoplasmatischen Seite her reprotoniert wird. Damit ist der Photozyklus geschlossen.
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