Lexikon der Neurowissenschaft

Neuropeptide

Bei der Prozessierung des Vorläufermoleküls müssen nicht alle durch die Struktur des Präkursormoleküls (insbesondere die Anordnung der basischen Aminosäuren) gegebenen Möglichkeiten zur Abspaltung von Peptiden auch wirklich genutzt werden. Die sequenzierte Struktur eines Präkursormoleküls erlaubt jedoch die Voraussage von möglichen Neuropeptiden, ohne daß deren physiologische Wirkung immer bekannt wäre. Für Cholecystokinin ist z.B. ein Präkursormolekül kloniert worden, welches die Sequenzen für die verschiedenen aktiven Formen des ursprünglich im Magen-Darm-Trakt gefundenen Neuropeptids (im Bereich von 4-58 Aminosäuren) enthält und gewebsspezifisch prozessiert wird. Das Carboxylende des Präprocholecystokinins besitzt Sequenzhomologien zum Gastrin. Viele der Enzyme, die für die Spaltung im Rahmen der Prozessierung zuständig sind, wurden bisher nur unzureichend charakterisiert, vor allem, was ihre Spezifität anbelangt (Wirkung an speziellen Propeptiden oder Peptidgruppen). Recht gut untersucht ist eines der Carboxypeptidase-B-ähnlichen Enzyme, die Enkephalin-Konvertase, welche eine wichtige Rolle für die Synthese verschiedener Neuropeptide spielt (Enkephaline). Die Enkephalin-Konvertase ist löslich und membrangebunden im Nebennierenmark und besonders in der Hypophyse lokalisierbar; sehr hohe Konzentrationen werden in der Eminentia mediana des Hypothalamus-Hypophysen-Systems gefunden.

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