{"title":"Carboxypeptidasen: 3","body":"
<\/BR>Carboxypeptidasen<\/STRONG>
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<\/BR>Die wichtigsten Vertreter der tierischen Carboxypeptidasen sind die Carboxypeptidase A<\/I> aus Rinderpankreas (307 Aminosäuren, relative Molekülmasse 34 400, Vorstufe 87 000), durch die bevorzugt aromatische Aminosäuren und Aminosäuren mit verzweigter aliphatischer Kette abgespalten werden (Ausnahme Prolin<\/A>), und die Carboxypeptidase B<\/I> aus Schweinepankreas (300 Aminosäuren, Molekülmasse 34 000, Vorstufe 57 400),<\/I> durch die ausschließlich basische Aminosäuren (Lysin<\/A>, Arginin<\/A>) freigesetzt werden. Weniger spezifische Carboxypeptidasen sind auch in Citrusfrüchten und -blättern (Carboxypeptidase C),<\/I> Baumwollsamen, keimender Gerste, Hefen (Carboxypeptidase Y)<\/I> und anderen Mikroorganismen gefunden worden. Ihr Katalysemechanismus unterscheidet sich von dem der Zink-haltigen Carboxypeptidasen; er ähnelt dem von Serin-Proteasen (Serin<\/A>). Diese Serin-Carboxypeptidasen werden daher nicht wie Carboxypeptidase A und B durch Zinkkomplexbildner gehemmt, sondern durch Diisopropyl-Fluorphosphat<\/A>.
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