Lexikon der Biologie



Carboxypeptidasen



Die wichtigsten Vertreter der tierischen Carboxypeptidasen sind die Carboxypeptidase A aus Rinderpankreas (307 Aminosäuren, relative Molekülmasse 34 400, Vorstufe 87 000), durch die bevorzugt aromatische Aminosäuren und Aminosäuren mit verzweigter aliphatischer Kette abgespalten werden (Ausnahme Prolin), und die Carboxypeptidase B aus Schweinepankreas (300 Aminosäuren, Molekülmasse 34 000, Vorstufe 57 400), durch die ausschließlich basische Aminosäuren (Lysin, Arginin) freigesetzt werden. Weniger spezifische Carboxypeptidasen sind auch in Citrusfrüchten und -blättern (Carboxypeptidase C), Baumwollsamen, keimender Gerste, Hefen (Carboxypeptidase Y) und anderen Mikroorganismen gefunden worden. Ihr Katalysemechanismus unterscheidet sich von dem der Zink-haltigen Carboxypeptidasen; er ähnelt dem von Serin-Proteasen (Serin). Diese Serin-Carboxypeptidasen werden daher nicht wie Carboxypeptidase A und B durch Zinkkomplexbildner gehemmt, sondern durch Diisopropyl-Fluorphosphat.





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