Lexikon der Biologie

Ethylen



Ethylen-Rezeptor:
Es gibt Mutanten bei der Acker-Schmalwand (Arabidopsis thaliana), die in Gegenwart von hohen Ethylenkonzentrationen keine Tripelresponse mehr zeigen. Radioaktiv markiertes Ethylen wird von Membranpräparationen solcher Mutanten nicht gebunden. Daher wurde angenommen, daß die Mutationen den Ethylen-Rezeptor betreffen. Aus diesen Mutanten konnte dann der vermutete Ethylen-Rezeptor ETR1 isoliert werden. Wird ETR1 in Hefezellen (die an sich kein Ethylen binden können) überexprimiert, erlangen die Hefezellen die Fähigkeit, Ethylen mit hoher Affinität und absättigbar zu binden. Diese Befunde werden als Beweis für eine spezifische Ethylenbindung durch ETR1 gewertet. Das ETR1-Protein ist membranständig und zeigt Sequenzhomologien zu Histidinkinasen mit starken Analogien zum bakteriellen Zweikomponentensystem der Signaltransduktion, wie sie etwa bei der Steuerung der bakteriellen Chemotaxis vorkommen. Während jedoch beim bakteriellen Zweikomponentensystem die sog. receiver domain mit der output domain auf einem zweiten Molekül angesiedelt ist, ist sie im Falle des Ethylen-Rezeptors mit der Histidinkinase-Domäne zu einem Molekül verbunden. Es gibt jedoch weitere zu ETR1 homologe Proteine, denen die receiver domain fehlt. Diese Situation entspricht also dem bakteriellen Zweikomponentensystem recht genau, und es ist zu vermuten, daß im Laufe der Evolution die ursprünglich getrennten Domänen miteinander verschmolzen sind. Auch dieses urtümlichere Protein ist in der Lage, Ethylen zu binden. Es scheint also mehrere Ethylen-Rezeptoren zu geben, die vermutlich verschiedene Funktionen ausüben. Bei der Tomate ist z.B. der urtümlichere Rezeptor, dem die receiver domain fehlt, während der Fruchtreifung wirksam (er wurde ursprünglich mit Hilfe der nichtreifenden Tomatenmutante never ripe isoliert), der abgeleitete Rezeptor mit eingebauter receiver domain hingegen scheint bei der Steuerung der Blütenalterung von Bedeutung zu sein.P.N.

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