Lexikon der Biologie



Membran



Abb. 7: Schematische Darstellung einer Plasmamembran, auf deren E-Seite die Membranproteine (2, 3) Oligosaccharidseitenketten exponiert haben; hier finden sich auch viele Glykolipide (1). Die zwischen die amphipolaren Membranlipide eingelagerten relativ starren Sterinmoleküle (z.B. Cholesterin, 6) üben einen kondensierenden Effekt aus. Sie reichen etwa 0,9 nm weit in die Doppelschicht hinein. Spezialisierte Translokator-Proteine (3), die häufig aus Oligomeren aufgebaut sind, vermitteln den Transport von Metaboliten oder Ionen zwischen extraplasmatischem Raum und Cytoplasma. Wo die integralen Membranproteine die Membran durchdringen, bestehen hydrophobe Wechselwirkungen mit den Membranlipiden. In diesem hydrophoben Bereich überwiegen unpolare Aminosäuren in der Polypeptidkette. Integrale Membranproteine können auch über kovalent gebundene Fettsäurereste (Lipophilin) in der Membran verankert werden (4). Periphere Membran-assoziierte Proteine (5) können über nicht-kovalente Interaktionen an integrale Membranproteine gebunden sein. Die Nomenklatur für die 4 Ansichten einer Membran (die beiden äußeren Oberflächen ES und PS einschließlich ihrer Bruchflächen EF und PF) stammt aus der Gefrierbruch-Elektronenmikroskopie (Gefrierätztechnik). Sie erlaubt die eindeutige Zuordnung z.B. der mit dieser Methode sichtbar gemachten Membranproteine.

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