Lexikon der Biologie

Phosphatasen



Phosphoprotein-Phosphatasen bzw. Protein-Phosphatasen (Abk. PP) sind Enzyme, welche die hydrolytische Abspaltung von Phosphorylgruppen aus Proteinen katalysieren. Sie werden in 3 Gruppen unterteilt:

1) die Serin/Threonin-Phosphatasen; hierzu gehören die Protein-Phosphatasen (PP) 1, PP2A, PP2B (= Calcineurin), PP2C und die Pyruvatdehydrogenase-Phosphatase; 2) die Tyrosin-Phosphatasen oder Phosphotyrosyl-Proteinphosphatasen; hierzu gehören z.B. CD45 (CD-Marker) und SH-PTP1; und 3) die Phosphatasen mit dualer Spezifität für sowohl Serin/Threonin als auch Tyrosin; hierzu gehört z.B. die MAP-Kinase-Phosphatase-1 (MKP-1). Phosphatasen spielen eine wichtige Rolle in der Signaltransduktion als Gegenspieler der Kinasen (z.B. MAP-Kinasen). Durch die sequentielle Einwirkung von Phosphatasen kann IP3 zum Inositol (Phosphatidylinositol-Metabolismus) abgebaut werden. Die Dephosphorylierung kann sowohl die Aktivität eines Enzyms oder Transkriptionsfaktors hemmen (z.B. ERK, JNK, c-Jun, CREB) als auch aktivieren. – Im Nervensystem wird den Phosphatasen eine wichtige Rolle in der Gedächtnisbildung zugemessen (Gedächtnis). Ist der Anstieg der Calcium-Konzentration nach Aktivierung der Glutamat-abhängigen Calciumkanäle zu gering, wird die Entstehung einer Langzeitpotenzierung verhindert. Bei einer zu geringen Erhöhung der Calcium-Konzentration wird die Calcium/Calmodulin-abhängige Proteinkinase II a (Calmodulin-abhängige Proteinkinasen) nicht aktiviert, was zur Folge hat, daß Calcineurin die Protein-Phosphatase 1 oder 2A über Dephosphorylierung aktiviert, die dann ihrerseits die Aktivierung von AMPA-Rezeptoren (Glutamatrezeptor-Kanäle) unterdrückt.

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