Lexikon der Biologie



Proteoglykane



Die Proteoglykane – hochmolekulare Zucker-Protein-Verbindungen, die in tierischem Strukturgewebe, wie Knorpel und Knochen, vorkommen – verleihen der Grundsubstanz und der Gelenkflüssigkeit ihren viskosen und elastischen Charakter und ihre Widerstandsfähigkeit gegen eingedrungene Krankheitserreger.

Das Schema a zeigt den Aufbau der Proteoglykane in der Knorpelmatrix. Die etwa 300 nm lange Polypeptidkette (core-Protein, relative Molekülmasse Mr = 250.000) macht weniger als 10% der Gesamtmasse des Moleküls aus, 90% entfallen auf die Polysaccharidseitenketten; unter diesen dominieren Ketten von Chondroitin- (Chondroitin) und Keratansulfat. Chondroitinsulfat (ca. 80 Ketten pro Proteoglykan-Einheit) ist ein unverzweigtes Heteroglykan (Mr = 20.000), in dem Glucuronsäure und sulfatierte N-Acetyl-D-Galactosaminreste abwechselnd hintereinander angeordnet sind. Die Keratansulfatketten sind kürzer; hier wechseln Galactosyl- und sulfatierte N-Acetyl-D-Glucosaminreste einander ab, und die Kettenenden tragen Sialinsäurereste. – Proteoglykane bilden Aggregate (b), die aus einem zentralen Hyaluronsäurestrang und zahlreichen (bis zu 100) seitlich abstehenden Proteoglykan-Einheiten aufgebaut sind. Die nicht kovalente Wechselwirkung zwischen dem core-Protein und dem Filament aus Hyaluronat wird von einem kleinen Protein (Bindeprotein, link-Protein) vermittelt. Diese Aggregate sind elastisch-flexibel und komprimierbar. Sie binden an bestimmte Banden der Kollagen-Fibrillen.

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