Acetylcholin-Esterase (EC 3.1.1.7), ein Enzym, das die Hydrolyse von Acetylcholin in Cholin und Acetat katalysiert. Aufgrund der hohen Wechselzahl der A. (0,5-3 · 10⁶ Substratmoleküle/Enzymmolekül/Min) wird das an einer Synapse freigesetzte Acetylcholin innerhalb von 0,1ms hydrolysiert. Dieses Enzym ist im zentralen Nervensystem, insbesondere in den postsynaptischen Membranen der quergestreiften Muskulatur, den parasympathischen Ganglien, den Erythrozyten und im elektrischen Organ von Fischen enthalten. Kristalline A. (M_r 330 kDa) ist aus dem elektrischen Organ des Zitteraals (Electrophorus electricus) isoliert worden. Sie besteht aus vier identischen, enzymatisch inaktiven Untereinheiten mit M_r 82,5kDa; halbe Moleküle, die aus zwei kovalent gebundenen Untereinheiten (M_r 165kDa) bestehen, sind enzymatisch aktiv. Ein proteolytischer Angriff auf die Untereinheiten erzeugt zwei Fragmente mit M_r 60 kDa und 22,5kDa.
Das aktive Zentrum der A. besteht aus zwei Teilen, der anionischen Bindungsstelle für den quartären Stickstoff (die für die Alkoholspezifität verantwortlich ist) und dem Esterasezentrum (in welchem ein katalytischer Serin- und ein katalytischer Histidinrest die Esterbindung spaltet). Eine Blockade des Serinhydroxyls durch organische Phosphatester, wie Diisopropylfluorophosphat oder Diethyl-p-nitrophenylphosphat oder des anionischen Zentrums durch Trimethylammoniumderivate inaktiviert das Enzym. Wenn das Enzym durch Organophosphate blockiert worden ist, kann es durch Pralidoximsalze wieder reaktiviert werden. Diese werden daher als Antidot für Vergiftungen durch Organophosphate verwendet.
A. wird gelegentlich "echte Cholin-Esterase" genannt, im Gegensatz zu relativ unspezifischen A. (Cholin-Esterase). [D.K. Getman et al. "Transcriptional Factor Repression and Activation of the Human Acetylcholinesterase Gene" J. Biol. Chem. 270 (1995) 23.511-23.519]