Albumine, eine Gruppe einfacher Proteine. A. kommen in Körperflüssigkeiten und Geweben von Tieren und in bestimmten Pflanzensamen vor. Sie sind im Gegensatz zu den Globulinen niedermolekular, wasserlöslich, gut kristallisierbar und enthalten einen Überschuss an sauren Aminosäuren. Erst durch hohe Neutralsalzlösungen können A. ausgefällt werden. A. sind reich an Glutamin- und Asparaginsäure (20-25%) sowie an Leucin und Isoleucin (bis zu 16%), aber arm an Glycin (1%). Wichtige Vertreter sind das Serumalbumin, α-Lactalbumin (Milchproteine) und Ovalbumin (aus Eiern) der Tiere sowie das giftige Ricin (aus Rizinussamen), Leucosin (aus Weizen-, Roggen- und Gerstekörnern) und Legumelin (aus Leguminosen).
Serumalbumin (Plasmaalbumin) stellt mit 55-62% das Hauptprotein des Serums dar und ist eines der wenigen kohlenhydratfreien Proteine des Blutplasmas bzw. des daraus durch Gerinnung erhältlichen Serums. Durch sein relativ niedriges M_r von 67,5kDa und seine hohe Nettoladung (pI 4,9) hat es eine gute Bindungsfähigkeit für Wasser, Ca²⁺-, Na⁺- und K⁺-Ionen, aber auch für Fettsäuren, Bilirubin, HormoneundArzneimittel.Seine Hauptfunktion ist die Regulation des kolloidosmotischen Drucks im Blut. Rinder-undHumanserumalbumine enthalten 16% Stickstoff und dienen wegen ihres guten Kristallisationsvermögens und ihres hohen Reinheitsgrades als Eichproteine.
Menschliches Serumalbumin besteht aus einer Polypeptidkette von 584 Aminosäuren, die durch 17 Disulfidbrücken stabilisiert wird. Im Gegensatz zum Serumalbumin enthalten α-Lact- und Ovalbumin (M_r 44kDa) je ein Oligosaccharid, das über einen Asparaginsäurerest mit der Peptidkette verknüpft ist (3,2% Kohlenhydrat von M_r 1,55kDa in Ovalbumin), und einen phosphorylierten Serinrest.