Annexine, eine Familie von strukturähnlichen Ca²⁺-und Phospholipid-bindenden Proteinen, deren in-vivo-Funktion noch weitgehend unklar ist. Sie spielen eine Rolle u.a. bei der Endo- und Exocytose, der Blutgerinnung, der Organisation des Cytoskeletts, der Zelldifferenzierung, der Zellproliferation, der mitogenen Signaltransduktion sowie bei spannungsregulierten Ionenkanal-Prozessen. Die molekulare Struktur der A. wurde detailliert sowohl im kristallinen Zustand als auch in membrangebundener Form untersucht. Die Polypeptidketten der A. sind in vier oder acht (im Falle des A. VI) α-helicale Domänen ähnlicher Struktur mit einer zentralen hydrophilen Pore gefaltet. Alle Domänen enthalten einen charakteristischen Calcium- und Phospholipid-Bindungsort bestehend aus einer 17 Aminosäuren umfassenden Consensussequenz, die Endonexinfalte (engl. endonexin fold) genannt wird. Auch in membrangebundener Form ist das "Vier Domänen-Muster" des A.-Moleküls konserviert. 1990 wurde die erste dreidimensionale Struktur eines A. am Beispiel des humanen A. V aufgeklärt. [S. Liemann u. R. Huber, Cell Mol. Life Sci. 53 (1997) 516]