β-Peptide, aus β-Aminosäuren aufgebaute Oligomere. Der Name wurde 1994 von S.H. Gellman geprägt, der auch die Bezeichnung "foldamers" für die neue Verbindungsklasse vorgeschlagen hat. Die in der Natur nicht vorkommenden Verbindungen enthalten im Monomer ein zusätzliches Rückgrat-C-Atom mit der Seitenkette R× (H₂N-CHR-CHR×-COOH) und bilden definierte dreidimensionale Strukturen, die denen natürlicher Peptide ähneln. β-P. werden von normalen Proteasen nicht angegriffen und besitzen aufgrund der gegenüber natürlichen Peptid- und Proteowirkstoffen verbesserten Bioverfügbarkeit prinzipielles Interesse für die Entwicklung oral applizierbarer β-P.-Pharmaka. Da sie ebenso wie Peptide definierte Strukturen ausbilden, ist die Anordnung funktioneller Gruppen zu aktiven Zentren, und damit eine Ausprägung biologischer Aktivität durchaus möglich. Zweidimensionale NMR-Studien an einem Hexa-β-peptid demonstrierten die Ausbildung eines helicalen Faltungsmusters in Lösung. Die zugrunde liegende 14-Helix ist nur geringfügig größer als die über eine H-Brücke ausgebildeten 13-gliedrigen Ringe α-helicaler Peptide, die aus natürlichen α-Aminosäuren gebildet werden. Für die Ausbildung einer stabilen Helix von β-Aminosäuren sind nur sechs Monomere erforderlich, während distinkte Sekundärstrukturen natürlicher α-Aminosäuren 15-20 Bausteine erfordern. Auch ringförmige β-P. bilden definierte Strukturen aus. [S. Borman C&EN 1997, 32; T. Hintermann u. D. Seebach Chimia 51 (1977) 244; D.Seebach u. J.L. Matthews Chem. Commun. 1997, 2.015]