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Lexikon der Biochemie: Biolumineszenz

Biolumineszenz, die Emission sichtbaren Lichts als Folge einer durch das Enzym Luciferase katalysierten Redoxreaktion. Die bei dieser Luciferin-Luciferase-Reaktion gewonnene Energie wird zur elektronischen Anregung eines Oxidationsprodukts des Luciferins verwendet. Mit der Rückkehr des angeregten Zustands in den Grundzustand geht die Lichtemission einher (Abb.).
In warmen Gebieten ist die B. häufig zu beobachten, besonders unter den Meerestieren. Von den Wirbeltieren sind nur einige Fische lumineszent, darüber hinaus manche Bakterien und Pilze. Die B. kann entweder extrazellulär, intrazellulär oder symbiotisch erzeugt werden. Bei extrazellulärer B. werden Luciferin und Luciferase aus Drüsen abgeschieden und die Lichtemission erfolgt außerhalb des Organismus. Bei einer intrazellulären B. reagieren die beiden Komponenten in speziellen Leuchtzellen. Das Licht, das von Meerestieren emittiert wird, kann auch durch symbiotische Bakterien verursacht werden, die in kleinen Säckchen an der Körperoberfläche getragen werden.
Die Luciferine sind artspezifisch. Sie weisen bezüglich ihrer Struktur eine große Variationsbreite auf und wirken als Peroxidasen, Mono- oder Dioxygenasen. Hinsichtlich der enzymatischen Reaktionsmechanismen und der beteiligten Cofaktoren wurden verschiedene Typen gefunden (Tab.). Das am besten untersuchte System ist das des Leuchtkäfers Photinus pyralis, eines Verwandten des Glühwürmchens. Zur Lichtemission benötigt diese Luciferin-Luciferase-Reaktion außer O2 noch ATP und Magnesiumionen. Die B. wird von einem Zwischenprodukt des Prozesses (vermutlich einem Peroxid) erzeugt und erreicht Quantenausbeuten von 1 (Anzahl der emittierten Photonen je Molekül Luciferin). Die bakterielle Luciferase katalysiert eine zweistufige Reaktion:
1) E-FMNH2 + O2 → E-FMNH-OOH;
2) E-FMNH-OOH + RCHO → E + FMN + RCOOH + H2O hν,
wobei E das Enzym ist, RCHO ein langkettiger Aldehyd und E-FMNH-OOH ein 4-Hydroxyperoxyflavin. [M. Kurfürst et al. Eur. J. Biochem. 123 (1982) 355-361]
In manchen Fällen dient die B. als Schutz vor Feinden oder als Köder beim Nahrungserwerb. Für viele Tiere ist die B. eine Möglichkeit zur Biokommunikation, bei der sie durch Spektrum, zeitliche Aufeinanderfolge der Lichtblitze oder räumliche Anordnung der Leuchtorgane am Körper Informationen codieren können. Zum Anlocken des Partners verwendet z.B. jede Photinus-Art eine andere Frequenz des Blinkens.
Ausgehend von der Beobachtung, dass die Biolumineszenz von Photinus durch ATP ausgelöst wird, hat man einen hochempfindlichen Nachweis für ATP in biologischen Proben entwickelt. Er beruht darauf, dass die im Spektrometer messbare Biolumineszenz-Intensität, die beim Mischen einer ATP-enthaltenden Analysenprobe mit einem Luciferin-Luciferase-Präparat (oder Extrakten von Glühwürmchenschwänzen) auftritt, dem ATP-Gehalt proportional ist. Mit dieser Methode lassen sich ATP-Mengen im Nanogrammbereich erfassen. Damit ist wegen ihres ATP-Gehalts auch eine Bakterienzählung möglich. In entsprechender Weise dienen Präparate aus Leuchtbakterien zur NADH-Bestimmung und das Photoprotein aus der Quallenart Aequorea zum Calcium- oder Strontiumnachweis. Aequorin.
Die Meerrettich-Peroxidase kann in Gegenwart von H2O2, einem zyklischen Hydrazid, wie Luminol, und synthetischem Leuchtkäfer-Luciferin (kommerziell erhältlich) als Luciferase wirken. Durch Kopplung dieses Enzyms an Proteine, insbesondere an Antikörper, sind eine Reihe von Immunassays entwickelt worden, die auf der Messung des emittierten Lichts basieren. [T.P. Whitehead et al. Nature 305 (1983) 158-159]



Abb. Biolumineszenz. Mechanismus der Lichtemission beim Leuchtkäfer.

Biolumineszenz. Tab. Biolumineszenzsysteme.

Reaktionsbedingungen Organismus λmax
NADH- und
FMNH-abhängig
Photobakterium (Leuchtbakterien) 470-505
ATP-abhängig Photinus (Leuchtkäfer)
Renilla (Federkoralle)
552-582
509
Ohne Cofaktoren Cypridina (Muschelkrebs)
Latia (Süßwasserschnecke)
460
535
Photoprotein Aequorea (Qualle) 469

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