Coated Vesicle, 1) Clathrin-coated Vesicle, ein Transportvesikel mit einem Durchmesser von ca. 80 nm, das während des Prozesses der Endocytose (Pinocytose) gebildet wird und in fast allen eukaryontischen Zellen vorkommt. Ein C.-c. V. kann deshalb auch als ein endocytotisches oder pinocytotisches Vesikel betrachtet werden. Es entsteht durch Einstülpung eines Acanthosoms (engl. coated pit) der Plasmamembran. Ein Acanthosom ist ein hoch spezialisierter Bereich der Plasmamembran, der die Zelloberflächenrezeptoren für verschiedene Liganden trägt, die von der Zelle aufgenommen werden, wie z.B. Serumproteine, Insulin, Lipoproteine, usw. Die Rezeptoren werden entweder vor oder nach der Assoziation mit ihren Liganden in den Acanthosomen konzentriert. Der Prozess der C.-c. V.-Bildung aus der Plasmamembran ist deshalb auch unter der Bezeichnung rezeptorvermittelte Endocytose bekannt.
In Querschnitten unter dem Elektronenmikroskop werden die Acanthosomen (die ca. 2% der Oberfläche einer typischen tierischen Zelle belegen) als Vertiefungen oder Einbuchtungen der Plasmamembran sichtbar, die auf der cytosolischen Seite eine dicke Schicht eines Proteins, des sog. Clathrins, tragen (Lipoproteine, Abb. 4). Wenn sich das Acanthosom einstülpt, bildet das Clathrin ein polyhedrales Netzwerk (verschiedentlich als Gitter oder Korb bezeichnet) um dieses herum und trennt es eventuell unter Bildung eines C.-c. V. von der Membran ab. Die Bildung von C.-c. V. verläuft während der Lebenszeit einer Zelle normalerweise kontinuierlich. So entstehen bei kultivierten Fibroblasten in jeder Zelle ca. 2.500 C.-c. V. je Minute. Im Durchschnitt existiert ein C.-c. V. nur ca. 20 Sekunden. In vitro wurde ein ATP-abhängiges Uncoating-Enzym untersucht (uncoating-ATPase, M_r 71kDa), das Clathrin von den C.-c. V. abspaltet [für jedes freigesetzte Triskelion (s. u.) werden 3 ATP verbraucht]. Es ist ein cytoplasmatisches Protein, das im Überfluss vorhanden ist und zur Familie der Hitzeschockproteine mit M_r 70 kDa (HSP 70) gehört. Das Abstoßen des Clathrins (das recycelt wird) stellt einen Schlüsselschritt der Endocytose dar, die es den Vesikeln erlaubt, entweder mit Endosomen zu fusionieren oder miteinander zu verschmelzen, wobei ein Endosom entsteht. Die Endosomen vereinigen sich dann untereinander, wobei Vesikel mit Durchmessern von 200-400 nm entstehen. Von der Bildung eines C.-c. V. bis zu seiner Inkorporation in ein Endosom dauert es im Schnitt ca. 20 Sekunden. Das Innere eines endosomalen Kompartiments ist sauer (pH 5-6), weil ATP-abhängige H⁺-Pumpen in der endosomalen Membran Protonen vom Cytosol in das Lumen des Endosoms transportieren. Diese Acidität ist wichtig, weil sie die Dissoziation der Protein-Rezeptor-Komplexe unterstützt, die erfolgen soll, bevor die Liganden sortiert und zu ihrem intrazellulären Bestimmungsort weitertransportiert werden.
In vivo sind am Zusammenschluß der Clathrinmoleküle (Triskelionen) zu einem Clathrinkorb der richtigen Größe und Struktur weitere Proteine, die Assembly-Proteine, beteiligt, z.B. das monomere Clathrin-Assembly-Protein (AP₁₈₀, M_r 180 kDa; unterscheidet sich vom großen Triskelion-Polypeptid), das monomere Auxilin (M_r 90 kDa), ein relativ kleines Clathrin-Assembly-Protein (M_r 20 kDa), das Ähnlichkeit hat oder identisch ist mit dem Myelin-Basic-Protein und die multimeren Adaptine. Alle diese Proteine unterstützen die in-vitro-Anordnung der Triskelione in homogenen Populationen von Clathringittern. Man nimmt an, dass die Assembly-Proteine in vivo zwischen der Membran des C.-c. V. und seiner Clathrinhülle angeordnet sind.
Clathrin-coated Transportvesikel entstehen auch bei der Membranknospung des trans-Golgi-Netzwerks. Diese sind an dem extensiven vesikulären Verkehr zwischen den Golgiapparaten, den Endolysosomen und anderen Organellen beteiligt.
 2) Nicht-Clathrin-coated Vesicle, COP-(engl. coat protein) coated vesicle, ein bedecktes Vesikel, das am Transport vom endoplasmatischen Reticulum zum Golgiapparat, von einem Golgizistern zum anderen und vom Golgiapparat zur Plasmamembran beteiligt ist. Der Transport durch diese Vesikel scheint weniger spezifisch zu sein als jener, der durch die Clathrin-coated Vesicles vermittelt wird. D.h. vor dem Transport werden keine Liganden ausgewählt, die an spezifische Rezeptoren gebunden sind. Die COP-coated Vesicles sind am Massefluss neu synthetisierter Proteine im sekretorischen Stoffwechselweg beteiligt. Unter dem Elektronenmikroskop erscheinen COP-coated Vesicles weniger strukturiert als die Clathrin-coated Vesicles. Die Hülle der COP-coated Vesicles besteht aus vier Hauptproteinen: α-COP (M_r 160 kDa), β-COP (M_r 110 kDa), γ-COP (M_r 98kDa) und δ-COP (M_r 61kDa). Die N-terminale Hälfte des β-COP weist beträchtliche Homologie zu der des β-Adaptins auf. [T. Serafini et al. Nature 349 (1991) 248-251; T. Kirchhausen Curr. Opin. Struct. Biol. 3 (1993) 182-188; I.S. Trowbridge u. J.F. Collawn Annu. Rev. Cell Biol. 9 (1993) 129-161; W. Ye u. E.M. Lafer J. Biol. Chem. 270 (1995) 30.551-30.556; H.D. Blackbourn u.a.P. Jackson Journal of Cell Science 109 (1996) 777-787]