Desoxyribonuclease II, DNase II, Pankreas-DNase II, saure DNase, Rinderthymus-saure-DNase, Milz-saure-DNase (EC 3.1.22.1), ein monomeres Enzym (Mr 31kDa), das die endonucleolytische Spaltung doppelsträngiger DNA in 3'-Phosphomononucleotide und 3'-Phosphooligonucleotide katalysiert. Die ersten definitiven Untersuchungen wurden mit dem Enzym aus Schweinemilz durchgeführt, das einfach als Schweinemilzenzym (engl. hog-spleen enzyme) bekannt wurde. Das Enzym (bzw. Enzyme mit besonders ähnlichen Eigenschaften) ist jedoch in Tierzellen weit verbreitet, z.B. im menschlichen Pankreas, Thymus, Leber, Magenschleimhaut und Zervix, ebenso wie in Krabben-, Schlangen- und Lachshoden. Obwohl die optimale Aktivität im pH-Bereich 4-5 liegt, ist dieses Optimum nicht scharf ausgeprägt und es kann sogar bei neutralem pH-Wert eine beachtliche Aktivität erhalten werden.
Es wird allgemein angenommen, dass das Enzym ausschließlich in den Lysosomen lokalisiert ist, wenngleich manche Autoren behaupten, dass ein kleiner Teil (ca. 10 %) der gesamten zellulären Aktivität im Kern ansässig ist. Es ist nicht zweifelsfrei bewiesen, dass die nucleare Aktivität keine Kontamination ist bzw. dass die lysosomalen und nuclearen Enzyme identisch sind. Auf jeden Fall ist die berichtete 2-7fache Erhöhung der nuclearen DNase-II-Aktivität in der S-Phase synchronisierter HeLa-Zellen interessant, da sie die Vermutung nahe legt, dass das Enzym am zellulären Kernstoffwechsel beteiligt ist.
Ein natürlicher Proteininhibitor der DNase II, der ursprünglich in der Mausleber entdeckt wurde, wurde aus Rinderleber bis zur Homogenität gereinigt (durch Affinitätschromatographie mit Hilfe immobilisierter DNase II). Der Inhibitor ist ein basisches monomeres Protein (Mr 21,5kDa), das mit der DNase II einen 1:1-Komplex bildet und einen s-förmigen Verlauf im Diagramm der Enzymaktivität gegen die Substratkonzentration hervorruft. [G. Bernadi in The Enzymes, P.D.Boyer (Hrsg.), IV (1971), 271-287, Academic Press; D. Kowalski u. M. Laskoski, Sr. in Handbook of Biochemistry and Molecular Biology,3. Ausgabe, G.D. Frasman (Hrsg.) Nucleic Acid II, 491-535; H. Sierakowska u. D. Shugar in Progess in Nucleic Acid Research and Molecular Biology, W.E. Cohn (Hrsg.), 20, 50-131, Academic Press, 1977]