Dinucleotidfalte, eine charakteristisch gefaltete Proteinstruktur, die die Struktur von vier NAD-abhängigen Dehydrogenasen und bestimmter anderer Enzyme, von denen einige keine Nucleotide binden, teilweise oder vollständig bildet. Die D. wurde erstmals in der Tertiärstruktur von Leber-Alkohol-Dehydrogenase (EC 1.1.1.1), Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (EC 1.2.1.12), Lactat-Dehydrogenase (EC 1.1.1.28) und Malat-Dehydrogenase (EC 1.1.1.37) identifiziert. Alle vier Dehydrogenasen enthalten zwischen 327 und 374 Aminosäurereste, die in zwei unterschiedliche Domänen gefaltet sind. Eine Domäne bindet den NAD-Cofaktor, während die andere Domäne die Bindungs- und Katalysestellen für das Substrat trägt. In jedem Fall besitzt die NAD-bindende Domäne eine Falte. Der Kern besteht aus einer β-Faltblattstruktur, die sechs parallele Stränge (Stranganordnung CBADEF) mit α-helicalen Intrastrangschleifen oberhalb oder unterhalb des Faltblatts enthält. Bei der Phosphoglycerat-Kinase (EC 2.7.2.3) existiert eine ähnliche Struktur, die für die ATP-Bindung verantwortlich ist. Andere Enzyme mit ähnlichen Tertiärstrukturen sind Phosphoglycerat-Mutase (EC 2.7.5.3), Adenylat-Kinase (EC 2.7.4.3), Phosphorylase a (EC 2.4.1.1) und Pyruvat-Kinase (EC 2.7.1.40). Von einigen dieser Enzyme ist nicht bekannt, dass sie Nucleotide binden und es ist möglich, dass die D. in einem Urprotein vorhanden war und später für die Nucleotidbindung benutzt wurde. Andererseits kann es sein, dass die D. eine besonders stabile Struktur darstellt, die in mehr als einer Enzymfamilie entstanden ist. Enzyme, die eine D. besitzen, binden entweder Dinucleotide oder 2-Oxotriosen. Es könnte sich also in der Tat um eine "Oxotriosefalte" handeln, die mit der D. auf eine gemeinsame Urform zurückgeht. [C.C.F. Blake Nature 267 (1972) 482-483]