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Lexikon der Biochemie: Elastin

Elastin, ein am Aufbau der elastischen Fasern des Bindegewebes beteiligtes Strukturprotein (Skleroprotein). Es besteht aus 850-870 Aminosäurebausteinen und enthält vor allem Gly (27%), Ala (23%), Pro (12%) sowie aliphatische hydrophobe Aminosäuren, wie Val (17%) sowie Leu und Ile (zusammen 12%). Die kovalente Vernetzung der Polypeptidketten erfolgt durch Desmosin, Isodesmosin und Lysinonorleucin, wodurch ein gummiartiges, elastisches Maschenwerk entsteht, das den elastinenthaltenden Geweben (Blutgefäße, Lunge, Haut, Uterus, Sehnen u. a.) die Dehnbarkeit und Verformbarkeit gibt.

Nach der Biosynthese werden die Elastinmoleküle in den extrazellulären Raum ausgeschieden und lagern sich in der Nähe der Plasmamembran, sehr oft in Einstülpungen der Zelloberfläche, zu elastischen Fasern zusammen. Nach der Sekretion werden die Elastinmoleküle untereinander quervernetzt und bilden danach ein Geflecht aus Fasern und Schichten. Die vernetzenden Aminosäuren Desmosin, Isodesmosin und Lysinonorleucin werden posttranslational aus Lysinresten durch das Enzym Lysyl-Oxidase gebildet. Die gelbe Farbe, Elastizität, Unlöslichkeit in Wasser, Resistenz gegenüber Denaturierung und Proteasen (Ausnahme: Elastase) sind auf die dreidimensionale Vernetzung zurückzuführen. Im E. wechseln sich hydrophobe Abschnitte, die für die elastischen Eigenschaften verantwortlich sind, mit α-helicalen Bereichen, die viele Alanin- und Lysinbausteine enthalten, und Querverbindungen zwischen benachbarten Molekülen herstellen, ab. Jeder Abschnitt wird von einem eigenen Exon codiert. Proteolytisch wird E. nur durch Elastase angegriffen. Durch Hydrolyse bildet sich aus dem wasserunlöslichen E. das wasserlösliche α-E. (Mr 70 kDa), das durchschnittlich 17 Peptidketten mit ca. 35 Aminosäurebausteinen enthält, neben einer β-Fraktion (Mr 5,5kDa) mit zwei Peptidketten und 27 Bausteinen.
Vom Humanelastingen und dessen 5'-flankierenden Regionen wurde die gesamte Nucleotidsequenz bestimmt. [M.M. Bashir et al. J. Biol. Chem. 264 (1989) 8.887-8.891; H. Yeh et al. Biochemistry 28 (1989) 2.365-2.370]

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