Ferredoxine, Fd, Eisen-Schwefel-Proteine mit niedrigem Molekulargewicht, die als Elektronenüberträger zwischen Enzymsystemen fungieren, ohne eigene Enzymaktivität zu haben. Der Name wurde von Mortenson für eisenhaltige Proteine aus Clostridium pasteurianum geprägt. Die F. sind an zahlreichen Stoffwechselreaktionen beteiligt. So nehmen die 8-Fe-F. an vielen Elektronenübertragungsprozessen in Organismen, wie den Clostridien und den Photosynthesebakterien, teil (Tab.). Die Primärstrukturen vieler F. wurden aufgeklärt. Sie enthalten etwa 55 Aminosäurereste, davon acht Cysteinreste, die an den jeweils gleichen Positionen der Polypeptidkette stehen. Die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur zeigte, dass die Moleküle zwei identische 4Fe-4S-Cluster enthalten, von denen jeder einen Würfel bildet und mit vier Cysteinresten der Peptidkette kovalent verknüpft ist. Jedes 4Fe-4S-Zentrum kann ein Elektron übertragen.
4-Fe-F. enthalten als aktives Zentrum ein einzelnes 4Fe-4S-Cluster, wobei – ähnlich wie bei den Clostridien-F. – die Eisenatome an die einzigen vier Cysteinreste gebunden sind. Diese F. wurden vor allem aus Bakterien isoliert, wobei die Primärstrukturen des Desulfovibrio-gigas-F. und des Bacillus-stearothermophilus-F. bekannt sind.
Hochpotenzial-Eisen-Schwefel-Protein (HiPIP) ist ein spezieller Typ von F., der bisher nur aus vier Arten von Photosynthesebakterien isoliert werden konnte, aber mit Hilfe der ESR-Spektroskopie auch in anderen Bakterien entdeckt wurde. Das HiPIP hat ebenfalls einen einzigen 4Fe-4S-Cluster, doch unterscheidet es sich von den anderen F., deren Normalpotenziale im Bereich des Normalpotenzials der Wasserstoffelektrode (-420 V) liegen, durch sein positives Normalpotenzial von etwa +350 mV. Außerdem ist dieses HiPIP aus Chromatium im oxidierten Zustand paramagnetisch.
2-Fe-F. aus Blaugrünalgen, Grünalgen und höheren Pflanzen haben ähnliche Primärstrukturen (96 bis 98 Aminosäurereste mit 4-6 Cysteinbausteinen) und zeigen einen hohen Homologiegrad. Vier der sechs Cysteine befinden sich bei allen Pflanzenferredoxinen in den Positionen 39, 44, 47 und 77, die kovalent mit dem Fe-S-Zentrum verbunden sind. Ein vorgeschlagenes Modell für 2-Fe-F. wird bei Eisen-Schwefel-Proteine in der Abb. gezeigt. In den Photosyntheselamellen der sauerstoffproduzierenden Organismen wirken 2-Fe-F. als Elektronentransferkatalysatoren bei zwei energieliefernden Reaktionen, 1) der nichtzyklischen und 2) der zyklischen Photophosphorylierung:
NADP+ + H2O + ADP + Pi

NADPH + H⁺ + ATP + 1/2O₂  (1)
ADP + P_i

ATP (2)
Die wichtigsten Stofffwechselreaktionen, an denen F. beteiligt sind, sind in der Tabelle aufgeführt.
Zur chemischen Struktur von F. wurden bisher mehrere Vorschläge gemacht (Abb. 1 und Abb. 2).

Tab. Ferredoxine. Ferredoxin-(Fd)-abhängige Stoffwechselreaktionen.

Reaktion Ferredoxin-Typ
Stickstofffixierung N2 + 6ATP + 6e- → 2NH3 + 6ADP + 6Pi	Nitrogenasekomplex: Molybdoferredoxin, enthält 18-28Fe-S und 1Mo + Azoferredoxin (4Fe-4S-Zentrum) + 8Fe-Fd (stickstofffixierende Bakterien, Blaugrünalgen)
Wasserstoffstoffwechsel 2H+ + 2e- H2	Hydrogenase (4Fe-S-Zentrum) + 4Fe-Fd, 8Fe-Fd oder 2Fe-Fd (Bakterien, Blaugrünalgen)
Phosphoroklastische Reaktion CH3-CO-COO- + Pi → CH3-CO-O-PO3H2 + CO2 + H2	8Fe-Fd + komplexes Fe-S-Enzym (Clostridium)
Synthese von α-Ketosäuren (Pyruvat, α-Ketoglutarat, α-Ketobutyrat), reduktive CO2-Fixierung CH3-CO~CoA + CO2 → CH3-CO-COO- + CoA	8Fe-Fd (photosynthetische und Gärungsbakterien, z. B. Chromatium, Clostridium)
Photosynthetische NADP-Reduktion NADP+ + H2O NADPH + H+ + 1/2O2	2Fe-Fd (Pflanzen, Algen)

Abb 1. Ferredoxine. Strukturvorschlag des Ferredoxins: Chelatmodell (eingetragen sind nur 2 Fe).

Abb 2. Ferredoxine. Strukturvorschlag des Ferredoxins: Metallatom-Inselstrukturen.