Fibrinopeptide, die beiden Peptidkettenpaare (A und B), die durch Thrombinwirkung von den Aminoenden der 2 α- und 2 β-Ketten des Fibrinogens abgespalten werden. Die F. entstehen durch die Spaltung von Arg-Gly-Bindungen, so dass Arg das C-terminale Ende der F. bildet und Gly das N-terminale Ende der α- und β-Fibrinketten. Die Sequenz der menschlichen F. A lautet: Ala-Asp-Ser-Gly-Glu-Gly-Asp-Phe-Leu-Ala-Glu-(Gly)₃-Val-Arg, und der menschlichen F. B: Pyr-Glu-Gly-Val-Asn-Asp-Asn-(Glu)₂-Gly-(Phe)₂-Ser-Ala-Arg. Die Größe der F. A liegt zwischen 14 Aminosäuren (Pferd, Eidechse) und 19 (Rind) und der F. B zwischen 9 (Rhesusaffe) und 21 (Rind, Elch, Känguruh). Ihre artspezifische Sequenz und Größe ermöglichten erstmals die Aufstellung eines detaillierten biochemischen Stammbaums der Säugetiere, der mit dem klassischen Stammbaumschema große Ähnlichkeit hat. Die F. haben eine vasokonstriktive Wirkung, die verhindert, dass die gerinnungsaktiven Substanzen zu schnell von einer verletzten Stelle entfernt werden.