Glutathion-S-Transferase, GST, Ligandin (EC 2.5.1.18), eine Gruppe von Enzymen im Lebercytosol, die die Reaktion von Glutathion (fungiert als Nucleophil) mit einer Reihe von elektrophilen hydrophoben Substraten katalysiert: RX + GSH → HX + RSG, dabei ist GSH reduziertes Glutathion, R kann ein aliphatisches, aromatisches oder heterozyklisches Radikal und X eine Sulfat-, Nitrit-, Halogenid-, Epoxy- oder Cyanidgruppe eines Thiocyanats sein. Die GST ist an der Entgiftung zahlreicher carcinogener, mutagener und toxischer Alkylierungsmittel sowie einiger pharmakologisch aktiver Verbindungen und Xenobiotika beteiligt. Die wasserlöslichen Glutathionkonjugate werden metabolisiert, indem die Glutamat- und Glycinreste gespalten werden und die freie Aminogruppe des Cysteinylrests acetyliert wird. Hierbei entstehen schwefelhaltige Säuren, die ausgeschieden werden. GST geht auch starke nichtkovalente Bindungen mit einer Reihe von Liganden ein, ohne eine weitere Reaktion zu katalysieren, beispielsweise mit Östrogen, Steroidkonjugaten, Bilirubin, Probenecid, Häm, Penicillin und Chloramphenicol. Aufgrund dieser Eigenschaft wurde dem Protein der Name Ligandin verliehen, bevor bekannt war, dass GST und Ligandin identisch sind. Eine dritte Eigenschaft der GST besteht in der kovalenten Bindung mehrerer elektrophiler Substrate der Übertragungsreaktion in Abwesenheit von Glutathion. Außerdem katalysieren GST-Enzyme bestimmte Isomerisierungsreaktionen, für die Glutathion als Coenzym fungiert, z. B. von Maleylaceton zu Fumarylaceton und die Positionsisomerisierung von Δ⁵- zu Δ⁴-ungesättigten 3-Ketosteroiden.
Alle cytosolischen GST aus Rattenleber sind basische Proteine (M_r ca. 45kDa). Es existiert ein membrangebundenes Enzym (im endoplasmatischen Reticulum, der äußeren Mitochondrienmembran und den Peroxisomen), das sich von seinem cytosolischen Gegenstück bezüglich des M_r, der Primärsequenz und der immunologischen Eigenschaften stark unterscheidet. Kristalline. [W.B. Jakoby u. J.H. Keen Trends in Biochemical Sciences 2 (1977) 299-231; L.F. Chasseaud Adv. Cancer Res. 29 (1979) 175-274; R. Morgenstern u. J.W. DePierre Rev. Biochem. Toxicol. 7 (1985) 67-104; B. Mannervik Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 57 (1985) 357-417; B. Ketterer u. H.V. Sies Glutathione Conjugation: Its Mechanism, and Biological Significance, (Hrsg.), Academic Press Ltd. London, 1988]